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- PDB-6gsi: Feline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gsi
タイトルFeline Calicivirus Strain F9 bound to a soluble ectodomain fragment of feline junctional adhesion molecule A - leading to assembly of a portal structure at a unique three-fold axis.
要素
  • Capsid protein
  • Junctional adhesion molecule A
  • VP2
キーワードVIRUS / Capsid / Calicivirus / Vesivirus / Vp1 / portal / Vp2 / junctional-adhesion molecule A
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid, decoration / establishment of endothelial intestinal barrier / regulation of membrane permeability / T=3 icosahedral viral capsid / intestinal absorption / bicellular tight junction / virus receptor activity / host cell cytoplasm / cell adhesion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Vesivirus VP2 / Vesivirus VP2 protein / Junctional adhesion molecule A / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type ...Vesivirus VP2 / Vesivirus VP2 protein / Junctional adhesion molecule A / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Jelly Rolls - #20 / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Jelly Rolls / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Capsid protein VP1 / Minor capsid protein VP2 / Junctional adhesion molecule A
類似検索 - 構成要素
生物種Felis catus (イエネコ)
Feline calicivirus strain F9 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Conley, M.J. / Bhella, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_12014/7 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J013854/1 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Calicivirus VP2 forms a portal-like assembly following receptor engagement.
著者: Michaela J Conley / Marion McElwee / Liyana Azmi / Mads Gabrielsen / Olwyn Byron / Ian G Goodfellow / David Bhella /
要旨: To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are ...To initiate infection, many viruses enter their host cells by triggering endocytosis following receptor engagement. However, the mechanisms by which non-enveloped viruses escape the endosome are poorly understood. Here we present near-atomic-resolution cryo-electron microscopy structures for feline calicivirus both undecorated and labelled with a soluble fragment of its cellular receptor, feline junctional adhesion molecule A. We show that VP2, a minor capsid protein encoded by all caliciviruses, forms a large portal-like assembly at a unique three-fold axis of symmetry, following receptor engagement. This assembly-which was not detected in undecorated virions-is formed of twelve copies of VP2, arranged with their hydrophobic N termini pointing away from the virion surface. Local rearrangement at the portal site leads to the opening of a pore in the capsid shell. We hypothesize that the portal-like assembly functions as a channel for the delivery of the calicivirus genome, through the endosomal membrane, into the cytoplasm of a host cell, thereby initiating infection. VP2 was previously known to be critical for the production of infectious virus; our findings provide insights into its structure and function that advance our understanding of the Caliciviridae.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0056
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Junctional adhesion molecule A
F: Junctional adhesion molecule A
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: VP2
J: VP2
K: VP2
L: VP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)431,10516
ポリマ－430,94912
非ポリマー1564
水00
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Junctional adhesion molecule A
F: Junctional adhesion molecule A
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: VP2
J: VP2
K: VP2
L: VP2
ヘテロ分子

A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Junctional adhesion molecule A
F: Junctional adhesion molecule A
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: VP2
J: VP2
K: VP2
L: VP2
ヘテロ分子

A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Junctional adhesion molecule A
F: Junctional adhesion molecule A
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: VP2
J: VP2
K: VP2
L: VP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,293,31548
ポリマ－1,292,84636
非ポリマー46912
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
point symmetry operation2
Buried area52450 Å2
ΔGint-260 kcal/mol
Surface area130440 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / Coat protein / CP / VP1


分子量: 73346.664 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Feline calicivirus strain F9 (ウイルス)
参照: UniProt: P27406
#2: タンパク質
Junctional adhesion molecule A / JAM-A / Junctional adhesion molecule 1 / JAM-1


分子量: 22180.650 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 29-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Felis catus (イエネコ) / 遺伝子: F11R, JAM1 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q2WGK2
#3: タンパク質
VP2 / Minor capsid protein


分子量: 12209.838 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Feline calicivirus strain F9 (ウイルス)
参照: UniProt: P28711
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Feline calicivirus strain F9VIRUSVirus was propagated in Crandell Reese Feline Kidney cells#1-#30MULTIPLE SOURCES
2CapsidVIRUSIcosahedral Capsid#11NATURAL
3feline junctional adhesion molecule ACOMPLEXSoluble ectodomain fragment comprising Ig-like domains D1 and D2#21RECOMBINANT
4VP2 - portal.COMPLEXPostulated to mediate endosome escape, this virion component is only present on the outer surface of the capsid following receptor engagement.#31NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Feline calicivirus strain F9 (ウイルス)11981
23Felis catus (イエネコ)9685
34Feline calicivirus strain F9 (ウイルス)11981
由来(組換発現)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
細胞: CHO cells
ウイルスについての詳細
IDEntity assembly-ID中空かエンベロープを持つか単離タイプ
11NONOSTRAINVIRION
22NONOSTRAINVIRION
天然宿主
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Felis catus9685
22Felis catus9685
ウイルス殻
IDEntity assembly-ID名称直径 (nm)三角数 (T数)
11Capsid4003
22Capsid4003
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphate buffered saline
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Purified virions were incubated in the presence of purified ectodomain fragments.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 63 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13865
詳細: Each micrograph was recorded as a movie of 50 individual fractions with a total dose of 63 e/angstrom squared

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
画像処理詳細: Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF
CTF補正詳細: CTF correction was implemented through Relion / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 129884 / 詳細: Autopicking in Relion
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58510
詳細: Origins and orientations were originally assigned by 3D auto refinement with full icosahedral symmetry. Random group assignment was carried through the focussed classification process and ...詳細: Origins and orientations were originally assigned by 3D auto refinement with full icosahedral symmetry. Random group assignment was carried through the focussed classification process and used to divide the data into two roughly even halves that had been initially refined independently.
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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