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- PDB-6gpj: Crystal structure of human GDP-D-mannose 4,6-dehydratase in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gpj
タイトルCrystal structure of human GDP-D-mannose 4,6-dehydratase in complex with GDP-4F-Man
要素GDP-mannose 4,6 dehydratase
キーワードLYASE / GDP-mannose 4 / 6 dehydratase / fucosylation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-fucose biosynthesis / GDP-mannose 4,6-dehydratase / GDP-mannose 4,6-dehydratase activity / GDP-mannose metabolic process / 'de novo' GDP-L-fucose biosynthetic process / NADP+ binding / Notch signaling pathway / extracellular exosome / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GDP-mannose 4,6-dehydratase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / NAD(P)-binding domain / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chem-G4F / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / GDP-mannose 4,6 dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Pfeiffer, M. / Krojer, T. / Johansson, C. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Nidetzky, B. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2019
タイトル: A Parsimonious Mechanism of Sugar Dehydration by Human GDP-Mannose-4,6-dehydratase.
著者: Pfeiffer, M. / Johansson, C. / Krojer, T. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. / Nidetzky, B.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-mannose 4,6 dehydratase
D: GDP-mannose 4,6 dehydratase
C: GDP-mannose 4,6 dehydratase
B: GDP-mannose 4,6 dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,13716
ポリマ－160,2264
非ポリマー5,91112
水13,259736
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17580 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area44870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.080, 114.438, 140.536
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22C
13A
23B
14D
24C
15D
25B
16C
26B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNAA23 - 3713 - 351
21ASNASNDB23 - 3713 - 351
12ALAALAAA23 - 3723 - 352
22ALAALACC23 - 3723 - 352
13ALAALAAA23 - 3723 - 352
23ALAALABD23 - 3723 - 352
14ASNASNDB23 - 3713 - 351
24ASNASNCC23 - 3713 - 351
15ASNASNDB23 - 3713 - 351
25ASNASNBD23 - 3713 - 351
16ALAALACC23 - 3723 - 352
26ALAALABD23 - 3723 - 352

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ADCB

#1: タンパク質
GDP-mannose 4,6 dehydratase / GDP-D-mannose dehydratase / GMD


分子量: 40056.465 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GMDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60547, GDP-mannose 4,6-dehydratase

-
非ポリマー , 5種, 748分子

#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H8O7
#3: 化合物
ChemComp-G4F / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(2-azanyl-6-oxidanylidene-1~{H}-purin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{S},6~{R})-5-fluoranyl-6-(hydroxymethyl)-3,4-bis(oxidanyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate


分子量: 607.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24FN5O15P2
#4: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 736 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350 -- 0.2M ammonium citrate dibasic

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→63.91 Å / Num. obs: 110446 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 8103 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1T2A

1t2a


解像度: 1.94→63.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.445 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23847 5308 4.8 %RANDOM
Rwork0.20967 ---
obs0.21104 104361 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.493 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å20 Å20 Å2
2--1.82 Å2-0 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.94→63.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10832 0 382 736 11950
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01911502
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.96515658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.944323852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.03751365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.70223.861531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.972151858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1051569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212822
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.712.6925470
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7092.6925469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5594.0276827
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5594.0286828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1172.8746032
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1132.8736030
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3044.2288829
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.69331.2212816
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.68331.19112811
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A226100.04
12D226100.04
21A225080.06
22C225080.06
31A225240.05
32B225240.05
41D228020.05
42C228020.05
51D226620.06
52B226620.06
61C228440.05
62B228440.05
LS精密化 シェル解像度: 1.939→1.989 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 379 -
Rwork0.367 7542 -
obs--97.9 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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