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- PDB-6gpe: Crystal Structure of the CsiD Glutarate Hydroxylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gpe
タイトルCrystal Structure of the CsiD Glutarate Hydroxylase
要素Protein CsiD
キーワードHYDROLASE / jelly roll / glutarate hydroxylase / alpha-ketoglutarate-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


response to carbon starvation / glutarate dioxygenase activity / glutarate dioxygenase / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, with 2-oxoglutarate as one donor, and the other dehydrogenated / L-lysine catabolic process / ferrous iron binding / iron ion binding / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glutarate 2-hydroxylase GlaH / CsiD / Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutarate 2-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Williams, R.M. / Mayans, O. / Hartig, J.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Widespread bacterial lysine degradation proceeding via glutarate and L-2-hydroxyglutarate.
著者: Knorr, S. / Sinn, M. / Galetskiy, D. / Williams, R.M. / Wang, C. / Muller, N. / Mayans, O. / Schleheck, D. / Hartig, J.S.
履歴
登録2018年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein CsiD
B: Protein CsiD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4054
ポリマ－81,2942
非ポリマー1122
水9,350519
1
A: Protein CsiD
ヘテロ分子

A: Protein CsiD
ヘテロ分子

A: Protein CsiD
ヘテロ分子

A: Protein CsiD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8118
ポリマ－162,5874
非ポリマー2234
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
2
B: Protein CsiD
ヘテロ分子

B: Protein CsiD
ヘテロ分子

B: Protein CsiD
ヘテロ分子

B: Protein CsiD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8118
ポリマ－162,5874
非ポリマー2234
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_445-y-1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545y+1/2,-x-1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.200, 121.200, 137.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-731-

HOH

21B-787-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein CsiD


分子量: 40646.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: csiD, gab, ygaT, b2659, JW5427 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P76621
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.25 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.08 M Sodium chloride, 0.012 M Potassium chloride, 0.02 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.04 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.0, 30% v/v (+/-)-2-Methyl-2,4-pentanediol, 0.012 M Spermine tetrahydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→45.67 Å / Num. obs: 158775 / % possible obs: 96.58 % / 冗長度: 23.3 % / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 1.53→1.57 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2r6s

2r6s


解像度: 2.2→42.505 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 1437 3 %
Rwork0.1725 --
obs0.1733 47921 91.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4775 0 2 519 5296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034927
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7366682
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4994121
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004876
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.27870.26861450.22374692X-RAY DIFFRACTION94
2.2787-2.36990.25231460.20734711X-RAY DIFFRACTION94
2.3699-2.47780.29821440.20084672X-RAY DIFFRACTION93
2.4778-2.60840.24491420.19164575X-RAY DIFFRACTION91
2.6084-2.77180.18021450.18154695X-RAY DIFFRACTION93
2.7718-2.98570.22791440.17844641X-RAY DIFFRACTION92
2.9857-3.28610.19781430.17184666X-RAY DIFFRACTION92
3.2861-3.76130.17691410.1574547X-RAY DIFFRACTION89
3.7613-4.73790.15281420.1424620X-RAY DIFFRACTION90
4.7379-42.51310.1941450.17944665X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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