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- PDB-6gk7: Crystal structure of anti-tau antibody dmCBTAU-27.1, double mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gk7
タイトルCrystal structure of anti-tau antibody dmCBTAU-27.1, double mutant (S31Y, T100I) of CBTAU-27.1, in complex with Tau peptide A8119B (residues 299-318)
要素
  • (HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-27.1(S31Y,T100I)) x 2
  • HUMAN TAU PEPTIDE A8119 RESIDUES 299-318
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIBODY / FAB / TAU / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / apolipoprotein binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat / stress granule assembly / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / astrocyte activation / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / microtubule cytoskeleton organization / cellular response to reactive oxygen species / SH3 domain binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / cell-cell signaling / protein-macromolecule adaptor activity / actin binding / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / cell body / growth cone / microtubule binding / double-stranded DNA binding / microtubule / amyloid fibril formation / sequence-specific DNA binding / dendritic spine / learning or memory / nuclear speck / neuron projection / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / DNA damage response / dendrite / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Steinbacher, S. / Mrosek, M. / Juraszek, J.
引用ジャーナル: Acta Neuropathol Commun / 年: 2018
タイトル: A common antigenic motif recognized by naturally occurring human VH5-51/VL4-1 anti-tau antibodies with distinct functionalities.
著者: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / ...著者: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / Ameijde, J. / Inganas, H. / van Winsen, M. / Koldijk, M.H. / Zuijdgeest, D. / Borgers, M. / Dockx, K. / Stoop, E.J.M. / Yu, W. / Brinkman-van der Linden, E.C. / Ummenthum, K. / van Kolen, K. / Mercken, M. / Steinbacher, S. / de Marco, D. / Hoozemans, J.J. / Wilson, I.A. / Koudstaal, W. / Goudsmit, J.
履歴
登録2018年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-27.1(S31Y,T100I)
H: HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-27.1(S31Y,T100I)
A: HUMAN TAU PEPTIDE A8119 RESIDUES 299-318
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4035
ポリマ－49,3323
非ポリマー712
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area20060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.829, 60.524, 91.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-27.1(S31Y,T100I)


分子量: 24116.666 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB ANTIBODY FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-27.1(S31Y,T100I)


分子量: 23952.826 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB ANTIBODY FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド HUMAN TAU PEPTIDE A8119 RESIDUES 299-318


分子量: 1262.537 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB ANTIBODY FRAGMENT / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→88.2 Å / Num. obs: 10377 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.95→3.2 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0151精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→88.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 0.465 / SU ML: 0.405 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.481 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26778 643 6.2 %RANDOM
Rwork0.22049 ---
obs0.22352 9734 98.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 50.321 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å2-0 Å20.29 Å2
2---2.09 Å20 Å2
3---1.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→88.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3473 0 2 32 3507
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193472
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3831.9354739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15137151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9375447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.32424.493138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.61315512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6571511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213976
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02793
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8193.0031797
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8153.0021796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4255.0632241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4265.0642242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.783.0541675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7763.0551675
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3545.1312498
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.36625.8813411
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.36425.8913409
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.027 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 43 -
Rwork0.338 706 -
obs--98.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95351.5175-0.40871.1798-0.3140.11530.07210.14630.43070.06180.10280.32310.00050.0093-0.1750.40790.0879-0.03810.5437-0.04110.3401-29.2747.453-1.477
23.41171.7018-1.362.3274-0.94264.1421-0.35761.01660.2381-0.66040.36380.19890.20670.0288-0.00610.2293-0.0429-0.13250.49380.03390.2131-41.7730.70415.156
33.53390.21261.92131.85221.01992.2970.0062-0.3040.23930.3395-0.1121-0.01490.12770.03130.1060.0695-0.02750.02090.1059-0.00520.1548-40.691.29953.443
45.25791.75941.53713.14271.33073.7446-0.11091.5348-0.0734-0.49960.1717-0.4880.13060.7531-0.06070.14370.04940.06030.6372-0.01660.3002-20.1173.19718.429
50.69131.57760.08155.1528-0.85552.40220.0125-0.083-0.00580.2852-0.1139-0.2464-0.03910.21710.10150.05720.0304-0.06650.0613-0.00970.1614-27.942-6.21847.214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A290 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2L1 - 114
3X-RAY DIFFRACTION3L115 - 230
4X-RAY DIFFRACTION4H1 - 122
5X-RAY DIFFRACTION5H123 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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