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万見
- PDB-6giu: Human IMPase with L-690330 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6giu
タイトルHuman IMPase with L-690330
要素Inositol monophosphatase 1
キーワードHYDROLASE / IMPase / Complex / Lithium
機能・相同性
機能・相同性情報


D-galactose 1-phosphate phosphatase / inositol monophosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / lithium ion binding / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process ...D-galactose 1-phosphate phosphatase / inositol monophosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / lithium ion binding / inositol biosynthetic process / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / inositol metabolic process / phosphatidylinositol biosynthetic process / phosphate-containing compound metabolic process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / manganese ion binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Inositol monophosphatase, lithium-sensitive / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L69 / : / Inositol monophosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Kraft, L.V. / Roe, S.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
英国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: Co-crystallization of human inositol monophosphatase with the lithium mimetic L-690,330.
著者: Kraft, L. / Roe, S.M. / Gill, R. / Atack, J.R.
履歴
登録2018年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol monophosphatase 1
B: Inositol monophosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,17030
ポリマ－60,4402
非ポリマー2,73128
水12,196677
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8860 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.290, 85.290, 151.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Inositol monophosphatase 1 / IMPase 1 / D-galactose 1-phosphate phosphatase / Inositol-1(or 4)-monophosphatase 1 / Lithium- ...IMPase 1 / D-galactose 1-phosphate phosphatase / Inositol-1(or 4)-monophosphatase 1 / Lithium-sensitive myo-inositol monophosphatase A1


分子量: 30219.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IMPA1, IMPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / Variant (発現宿主): DE3
参照: UniProt: P29218, inositol-phosphate phosphatase, D-galactose 1-phosphate phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-L69 / [1-(4-oxidanylphenoxy)-1-phosphono-ethyl]phosphonic acid / L-690330 / L-690330


分子量: 298.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12O8P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Equal volumes (1uL) of the enzyme-inhibitor mix and reservoir solution (0.2 M MnSO4, 0.1 M MES pH 5.5, 25 % (w/v) PEG 4000) containing seeds (diluted 1:100 in reservoir solution) were mixed.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9141 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9141 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→50.5 Å / Num. obs: 128518 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 14.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.39→1.43 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 9423 / CC1/2: 0.761 / Rpim(I) all: 0.315 / Rrim(I) all: 0.712 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AS4

4as4


解像度: 1.39→20.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9683 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9609 / SU R Cruickshank DPI: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.046 / SU Rfree Blow DPI: 0.047 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.046
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1667 6332 4.93 %RANDOM
Rwork0.1481 ---
obs0.149 128391 99.88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2277 Å20 Å20 Å2
2---1.2277 Å20 Å2
3---2.4554 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.124 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.39→20.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8570 0 157 677 9404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018940HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1816153HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2619SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes106HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1353HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8940HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.62
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion620SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10722SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.39→1.43 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 443 4.71 %
Rwork0.2171 8971 -
all0.2181 9414 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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