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- PDB-6ggu: Crystal structure of native FE-hydrogenase from Methanothermobact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ggu
タイトルCrystal structure of native FE-hydrogenase from Methanothermobacter marburgensis
要素5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / [Fe]-hydrogenase / Fe-Guanylylpyridinol cofactor / H2 / hydrogenase / methanogenesis / methenyl-tetrahydromethanopterin / methylene-tetrahydromethanopterin / hydrogenation / oligomerisation / protection / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / : / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / HMD N-terminal domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) ...5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / : / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / HMD N-terminal domain / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
iron-guanylyl pyridinol cofactor / 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter marburgensis str. Marburg (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wagner, T. / Huang, G. / Ermler, U. / Shima, S.
資金援助 ドイツ, 中国, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Deutsche Forschungsgemeinschaft Priority Program Iron Sulfur for Life (SH87/1-1) ドイツ
China Scholarship Council 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Self-protection of the catalytic iron center of a methanogenic [Fe]-hydrogenase via a dynamic dimer-to-hexamer transformation
著者: Wagner, T. / Huang, G. / Ermler, U. / Shima, S.
履歴
登録2018年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,32311
ポリマ－37,6931
非ポリマー1,63010
水1,02757
1
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,93966
ポリマ－226,1586
非ポリマー9,78160
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/21
crystal symmetry operation11_654-x+y+1,y,-z-1/21
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/21
Buried area49870 Å2
ΔGint-539 kcal/mol
Surface area65470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.060, 144.060, 95.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-557-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)- ...H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / N(5) / N(10)-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase


分子量: 37692.949 Da / 分子数: 1 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermobacter marburgensis str. Marburg (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: DSMZ / Variant: / / 組織: /
参照: UniProt: P32440, 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase

-
非ポリマー , 5種, 67分子

#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-FE9 / iron-guanylyl pyridinol cofactor


分子量: 686.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23FeN6O13PS
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.49 % / 解説: hexagonal rod morphology
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: [Fe]-hydrogenase was crystallized under red light condition, in an anaerobic tent containing a gas phase of 100% N2 by the sitting drop vapuor diffusion method. The crystallization drops ...詳細: [Fe]-hydrogenase was crystallized under red light condition, in an anaerobic tent containing a gas phase of 100% N2 by the sitting drop vapuor diffusion method. The crystallization drops contained 0.7 ul of 30 mg.ml-1 protein and 2 mM methenyl-H4MPT+ mixed with 0.7 ul of 0.1 M MES pH 6.0 and 0.8 M ammonium sulfate and spotted on 96-well 2-drop MRC crystallization plates in polystyrene (Molecular Dimensions, Suffolk, UK). The best crystal appeared within 2.5 months.
Temp details: Variation of 4 degree

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→47.53 Å / Num. obs: 18373 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.6 % / Biso Wilson estimate: 38.86 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.311 / Rpim(I) all: 0.085 / Rrim(I) all: 0.323 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.914 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 2608 / CC1/2: 0.441 / Rpim(I) all: 0.244 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JJF

4jjf


解像度: 2.6→25.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.895 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.317 / SU Rfree Blow DPI: 0.239
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 960 5.24 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.191 18328 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9975 Å20 Å20 Å2
2---5.9975 Å20 Å2
3---11.995 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→25.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2638 0 98 57 2793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085480HARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.039951HARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1228SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes836HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_it5480HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.55
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion376SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6311SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2848 154 5.34 %
Rwork0.2285 2728 -
all0.2315 2882 -
obs--99.41 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 62.1965 Å / Origin y: -20.5885 Å / Origin z: -3.5441 Å
111213212223313233
T-0.015 Å20.0091 Å2-0.0174 Å2--0.1643 Å2-0.055 Å2--0.0456 Å2
L0.7407 °20.1538 °2-0.4718 °2-1.2366 °20.1922 °2--1.2794 °2
S-0.0094 Å °-0.1221 Å °0.143 Å °0.3156 Å °-0.0705 Å °0.0897 Å °0.0997 Å °-0.0109 Å °0.0798 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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