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- PDB-6gcn: Truncated FtsH from A. aeolicus in R32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gcn
タイトルTruncated FtsH from A. aeolicus in R32
要素ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
キーワードHYDROLASE / AAA protease / zinc metalloprotease
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain ...Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALANINE / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.949 Å
データ登録者Uthoff, M. / Baumann, U.
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2018
タイトル: Conformational flexibility of pore loop-1 gives insights into substrate translocation by the AAA+protease FtsH.
著者: Uthoff, M. / Baumann, U.
履歴
登録2018年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年10月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
D: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,69414
ポリマ－212,5454
非ポリマー2,14910
水724
1
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子

A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子

A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
B: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)322,30824
ポリマ－318,8186
非ポリマー3,49018
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
Buried area24850 Å2
ΔGint-237 kcal/mol
Surface area105390 Å2
手法PISA
2
C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
D: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子

C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
D: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子

C: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
D: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,77318
ポリマ－318,8186
非ポリマー2,95612
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
Buried area24490 Å2
ΔGint-330 kcal/mol
Surface area106230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.550, 197.550, 323.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...
21(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...
31(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...
41(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLUGLU(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA150 - 16121 - 32
12VALVALVALVAL(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA163 - 21934 - 90
13GLYGLYMETMET(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA221 - 22792 - 98
14PHEPHEPHEPHE(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA22899
15METMETLYSLYS(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA150 - 60721 - 478
16METMETLYSLYS(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA150 - 60721 - 478
17METMETLYSLYS(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA150 - 60721 - 478
18METMETLYSLYS(chain A and (resid 150 through 161 or resid 163...AA150 - 60721 - 478
21METMETLYSLYS(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...BB150 - 15121 - 22
22GLYGLYCYSCYS(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...BB142 - 60613 - 477
23GLYGLYCYSCYS(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...BB142 - 60613 - 477
24GLYGLYCYSCYS(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...BB142 - 60613 - 477
25GLYGLYCYSCYS(chain B and ((resid 150 through 151 and (name N...BB142 - 60613 - 477
31METMETPHEPHE(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC150 - 15421 - 25
32LYSLYSLYSLYS(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC15526
33METMETLYSLYS(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC150 - 60821 - 479
34METMETLYSLYS(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC150 - 60821 - 479
35METMETLYSLYS(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC150 - 60821 - 479
36METMETLYSLYS(chain C and (resid 150 through 154 or (resid 155...CC150 - 60821 - 479
41METMETLYSLYS(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...DD150 - 15121 - 22
42GLYGLYCYSCYS(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...DD142 - 60613 - 477
43GLYGLYCYSCYS(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...DD142 - 60613 - 477
44GLYGLYCYSCYS(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...DD142 - 60613 - 477
45GLYGLYCYSCYS(chain D and ((resid 150 through 151 and (name N...DD142 - 60613 - 477

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量: 53136.293 Da / 分子数: 4
断片: cytosolic Part (AAA+ and protease) with truncated C-terminus
変異: deleted 1-150, 609-634 inserted N-terminal His tag and thrombin cleavage site
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: ftsH, aq_936 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Codon Plus RIPL
参照: UniProt: O67077, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.02 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 60-65% Tacsimate pH 7.00, 0.1 M Bis-Tris-Propane/HCl pH 7.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.949→60.586 Å / Num. obs: 51350 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.588 % / Biso Wilson estimate: 88.67 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 24.73
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.95-3.0320.8751.8691.9237630.7161.91599.8
3.03-3.1121.6691.4992.5236570.7971.535100
3.11-3.221.581.1753.2135790.8771.203100
3.2-3.321.420.8974.2134650.9180.919100
3.3-3.4121.3290.6136.1133870.9620.628100
3.41-3.5221.1140.4568.2532260.9790.46799.9
3.52-3.6620.8620.3311.1531630.9880.338100
3.66-3.8120.4890.24614.530070.9930.253100
3.81-3.9819.5450.17619.5628990.9970.18100
3.98-4.1718.5150.12725.228010.9980.131100
4.17-4.419.3190.09632.3126500.9990.099100
4.4-4.6621.4220.0840.1725000.9990.082100
4.66-4.9821.5030.06745.8323720.9990.069100
4.98-5.3821.2160.0744.9722110.9990.071100
5.38-5.920.7580.06746.8720340.9990.069100
5.9-6.5920.4150.05951.6718590.9990.06100
6.59-7.6118.2620.04265.58163910.044100
7.61-9.3317.320.03181.36140010.032100
9.33-13.1920.3930.02697.63110510.026100
13.19-60.58618.8390.02693.5863310.02698.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: poorly refined structure in space group P312

解像度: 2.949→60.586 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.36 / 詳細: Phased via molecular replacement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2556 1538 3 %Phenix Reflection File Editor
Rwork0.213 ---
obs0.2142 51344 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 216.98 Å2 / Biso mean: 102.6722 Å2 / Biso min: 45.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.949→60.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12728 0 176 4 12908
Biso mean--100.74 82.36 -
残基数----1717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6617811
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422122
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8887975
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A8273X-RAY DIFFRACTION11.489TORSIONAL
12B8273X-RAY DIFFRACTION11.489TORSIONAL
13C8273X-RAY DIFFRACTION11.489TORSIONAL
14D8273X-RAY DIFFRACTION11.489TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.949-3.04420.33651390.285444764615
3.0442-3.1530.35511330.287244934626
3.153-3.27920.3891450.283344804625
3.2792-3.42840.32611390.264844954634
3.4284-3.60920.30451370.246744804617
3.6092-3.83530.29491380.229645174655
3.8353-4.13130.24551400.204345234663
4.1313-4.54690.23681400.185444974637
4.5469-5.20460.2081410.185345634704
5.2046-6.5560.28351430.229245724715
6.556-60.59850.20711430.187947104853

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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