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- PDB-6gbp: Crystal Structure of the oligomerization domain of VP35 from Ebol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gbp
タイトルCrystal Structure of the oligomerization domain of VP35 from Ebola virus, mercury derivative
要素Polymerase cofactor VP35
キーワードVIRAL PROTEIN / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity ...symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IKBKE activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / positive regulation of protein sumoylation / viral transcription / molecular sequestering activity / viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of gene expression / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, beta-sheet subdomain / Filoviridae VP35 protein / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain, helical subdomain / Filoviridae VP35 / Filoviruses VP35 interferon inhibitory domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polymerase cofactor VP35
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Zinzula, L. / Nagy, I. / Orsini, M. / Weyher-Stingl, E. / Baumeister, W. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structures of Ebola and Reston Virus VP35 Oligomerization Domains and Comparative Biophysical Characterization in All Ebolavirus Species.
著者: Zinzula, L. / Nagy, I. / Orsini, M. / Weyher-Stingl, E. / Bracher, A. / Baumeister, W.
履歴
登録2018年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.22019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polymerase cofactor VP35
B: Polymerase cofactor VP35
C: Polymerase cofactor VP35
D: Polymerase cofactor VP35
E: Polymerase cofactor VP35
F: Polymerase cofactor VP35
G: Polymerase cofactor VP35
H: Polymerase cofactor VP35
I: Polymerase cofactor VP35
J: Polymerase cofactor VP35
K: Polymerase cofactor VP35
L: Polymerase cofactor VP35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,43923
ポリマ－99,23312
非ポリマー2,20611
水00
1
A: Polymerase cofactor VP35
B: Polymerase cofactor VP35
C: Polymerase cofactor VP35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6117
ポリマ－24,8083
非ポリマー8024
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
2
D: Polymerase cofactor VP35
E: Polymerase cofactor VP35
F: Polymerase cofactor VP35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0094
ポリマ－24,8083
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
3
G: Polymerase cofactor VP35
H: Polymerase cofactor VP35
I: Polymerase cofactor VP35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2095
ポリマ－24,8083
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
4
J: Polymerase cofactor VP35
K: Polymerase cofactor VP35
L: Polymerase cofactor VP35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6117
ポリマ－24,8083
非ポリマー8024
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area15090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.421, 103.923, 186.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Polymerase cofactor VP35


分子量: 8269.400 Da / 分子数: 12 / 断片: oligomerization domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
遺伝子: VP35 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05127
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 % / Mosaicity: 0.25 °
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 50 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 2.6 M Na-acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→46.57 Å / Num. obs: 15726 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 16.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.242 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.249 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 262316 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.49-3.8216.91.1896083535950.8020.2941.2262.996.8
8.55-46.5714.20.0671686811870.9990.0170.06933.199.4

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
XDSVERSION Oct 15, 2015データ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
SHELXDE2013/2位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.49→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / WRfactor Rfree: 0.2611 / WRfactor Rwork: 0.1987 / FOM work R set: 0.7975 / SU B: 34.358 / SU ML: 0.511 / SU Rfree: 0.6856 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.686 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2811 739 4.9 %RANDOM
Rwork0.2208 ---
obs0.2237 14401 95.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 238.74 Å2 / Biso mean: 99.538 Å2 / Biso min: 57.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0 Å20 Å2
2--0.15 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.49→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6594 0 11 0 6605
Biso mean--143.27 --
残基数----849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196679
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9861.9539059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.853314753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4945835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67225.627295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.987151200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7741521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.21121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021435
LS精密化 シェル解像度: 3.491→3.581 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 38 -
Rwork0.313 902 -
all-940 -
obs--82.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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