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万見
- PDB-6g8r: SP140 PHD-Bromodomain complex with scFv -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g8r
タイトルSP140 PHD-Bromodomain complex with scFv
要素
  • Nuclear body protein SP140
  • single-chain variable fragment
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Epigenetics PHD Bromodomain Short-chain variable fragment / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


PML body / fibrillar center / defense response / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily ...Nuclear body protein Sp140 / HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear body protein SP140
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Fairhead, M. / Graslund, S. / Strain-Damerell, C. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Pinkas, D.M. / Wigren, E. / Preger, C. / Persson Lotsholm, H. / Ossipova, E. ...Fairhead, M. / Graslund, S. / Strain-Damerell, C. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Pinkas, D.M. / Wigren, E. / Preger, C. / Persson Lotsholm, H. / Ossipova, E. / Filippakopoulos, P. / Burgess-Brown, N.A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: SP140 PHD-Bromodomain complex with scFv
著者: Fairhead, M. / Graslund, S. / Strain-Damerell, C. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Pinkas, D.M. / Wigren, E. / Preger, C. / Persson Lotsholm, H. / Ossipova, E. / Filippakopoulos, P. / Burgess- ...著者: Fairhead, M. / Graslund, S. / Strain-Damerell, C. / Picaud, S.S. / Pike, A.C.W. / Pinkas, D.M. / Wigren, E. / Preger, C. / Persson Lotsholm, H. / Ossipova, E. / Filippakopoulos, P. / Burgess-Brown, N.A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 2.02019年11月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / computing / diffrn / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.ls_wR_factor_R_free / _refine.ls_wR_factor_R_work / _refine.overall_FOM_work_R_set / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI / _refine.overall_SU_R_free / _refine.pdbx_R_Free_selection_details / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_low / _reflns.number_obs / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_chi_squared / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.pdbx_number_measured_all / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.pdbx_scaling_rejects / _reflns.percent_possible_obs / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues
解説: Model completeness
詳細: I have redefined the ASU to match the biological assembly upon request from collaborators and a publication referee, the deposited structure factors file have not been modified only the co-ordinates.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: single-chain variable fragment
B: Nuclear body protein SP140
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3586
ポリマ－50,1032
非ポリマー2554
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.200, 89.200, 343.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: 抗体 single-chain variable fragment


分子量: 26590.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: missing density for linker region / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Nuclear body protein SP140 / Lymphoid-restricted homolog of Sp100 / LYSp100 / Nuclear autoantigen Sp-140 / Speckled 140 kDa


分子量: 23512.799 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 687-862 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Zinc atoms numbered 1000 and 1001 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SP140, LYSP100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13342
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.2 M sodium malonate, 0.5 % jeffamine ED-2003, 0.1 M HEPES pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→64.11 Å / Num. obs: 22312 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.531 % / Biso Wilson estimate: 69.035 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.225 / Rrim(I) all: 0.237 / Χ2: 0.917 / Net I/σ(I): 8.93 / Num. measured all: 422035 / Scaling rejects: 98
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.74-2.8110.5943.230.7231601299229830.4423.39499.7
2.81-2.8910.5962.7340.8730358289728650.4992.87298.9
2.89-2.9710.5852.1181.1629565282027930.6312.22699
2.97-3.0610.591.5851.6629038275227420.7421.66699.6
3.06-3.1610.5821.2962.0427735263326210.7541.36199.5
3.16-3.2810.4930.922.7926863257325600.8870.96799.5
3.28-3.410.3680.6653.7525443246024540.9380.799.8
3.4-3.5410.2140.455.4224300240123790.9540.47499.1
3.54-3.6910.3290.3257.2423478229222730.9810.34299.2
3.69-3.8810.7050.2548.9923391219621850.990.26799.5
3.88-4.0810.7480.19811.6122140206520600.9910.20899.8
4.08-4.3310.6940.15713.8220725194719380.9950.16599.5
4.33-4.6310.6320.12117.0319755186018580.9970.12799.9
4.63-510.6890.10619.1718460172917270.9980.11199.9
5-5.4810.6160.1071916635157615670.9970.11299.4
5.48-6.1310.6960.11218.9315295143214300.9970.11799.9
6.13-7.0710.4380.11118.8513215126612660.9970.116100
7.07-8.6610.3310.07225.911116107610760.9990.075100
8.66-12.259.8960.04338.2381948308280.9990.04699.8
12.25-64.1110.0380.03740.4647284804710.9990.03998.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2MD8, 5FBO, 5GS3

2md8

5fbo

5gs3


解像度: 2.74→64.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.22 / WRfactor Rwork: 0.1828 / FOM work R set: 0.7358 / SU B: 27.812 / SU ML: 0.234 / SU R Cruickshank DPI: 0.3535 / SU Rfree: 0.2651 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.353 / ESU R Free: 0.265 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2492 1140 5.1 %RANDOM
Rwork0.2152 ---
obs0.2169 21107 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.97 Å2 / Biso mean: 77.703 Å2 / Biso min: 44.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20.27 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.74→64.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 10 13 3063
Biso mean--84.29 60.14 -
残基数----391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0133124
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0182759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.6494212
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1281.5736391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5555385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.9421.635159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.89315507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0221520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.2396
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02707
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.811 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 84 -
Rwork0.398 1522 -
all-1606 -
obs--99.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5401-0.31150.9062.6171-0.09750.9711-0.04820.12360.0465-0.01480.0141-0.0826-0.06370.13530.0340.1808-0.04670.01710.1376-0.00790.0062-44.041743.215-5.2119
21.5959-0.45230.31713.0882-0.55061.8833-0.0068-0.0221-0.1416-0.0335-0.01390.0960.1231-0.07670.02070.1658-0.00730.02280.1322-0.01360.019-24.240828.560117.6872
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 242
2X-RAY DIFFRACTION2B686 - 862

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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