[日本語] English
万見
- PDB-6g26: The crystal structure of the Burkholderia pseudomallei HicAB complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g26
タイトルThe crystal structure of the Burkholderia pseudomallei HicAB complex
要素
  • HicA
  • HicB
キーワードANTITOXIN / N-terminal domain of the antitoxin HicB which acts as an inhibitor to HicA
機能・相同性
機能・相同性情報


endonuclease activity / mRNA binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical protein. / HicA mRNA interferase family / HicA superfamily / HicA toxin of bacterial toxin-antitoxin, / : / HicB-like antitoxin of toxin-antitoxin system / HicB_like antitoxin of bacterial toxin-antitoxin system / TTHA1013/TTHA0281-like / Metal Transport, Frataxin; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / HicB-like antitoxin of toxin-antitoxin system domain-containing protein / Addiction module toxin, HicA family
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei K96243 (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Winter, A.J. / Isupov, M.N. / Williams, C. / Crump, M.P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J014400/1 英国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: The molecular basis of protein toxin HicA-dependent binding of the protein antitoxin HicB to DNA.
著者: Ashley J Winter / Christopher Williams / Michail N Isupov / Hannah Crocker / Mariya Gromova / Philip Marsh / Oliver J Wilkinson / Mark S Dillingham / Nicholas J Harmer / Richard W Titball / Matthew P Crump /
要旨: Toxin-antitoxin (TA) systems are present in many bacteria and play important roles in bacterial growth, physiology, and pathogenicity. Those that are best studied are the type II TA systems, in which ...Toxin-antitoxin (TA) systems are present in many bacteria and play important roles in bacterial growth, physiology, and pathogenicity. Those that are best studied are the type II TA systems, in which both toxins and antitoxins are proteins. The HicAB system is one of the prototypic TA systems, found in many bacterial species. Complex interactions between the protein toxin (HicA), the protein antitoxin (HicB), and the DNA upstream of the encoding genes regulate the activity of this system, but few structural details are available about how HicA destabilizes the HicB-DNA complex. Here, we determined the X-ray structures of HicB and the HicAB complex to 1.8 and 2.5 Å resolution, respectively, and characterized their DNA interactions. This revealed that HicB forms a tetramer and HicA and HicB form a heterooctameric complex that involves structural reorganization of the C-terminal (DNA-binding) region of HicB. Our observations indicated that HicA has a profound impact on binding of HicB to DNA sequences upstream of in a stoichiometric-dependent way. At low ratios of HicA:HicB, there was no effect on DNA binding, but at higher ratios, the affinity for DNA declined cooperatively, driving dissociation of the HicA:HicB:DNA complex. These results reveal the structural mechanisms by which HicA de-represses the HicB-DNA complex.
履歴
登録2018年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.pdbx_description
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HicB
B: HicB
C: HicB
D: HicB
E: HicA
F: HicA
G: HicA
H: HicA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,06832
ポリマ－91,3208
非ポリマー1,74824
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, native mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22410 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area35720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.140, 74.190, 85.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D
17E
27F
18E
28G
19E
29H
110F
210G
111F
211H
112G
212H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A1 - 135
2010B1 - 135
1020A1 - 135
2020C1 - 135
1030A1 - 135
2030D1 - 135
1040B1 - 136
2040C1 - 136
1050B1 - 136
2050D1 - 136
1060C1 - 136
2060D1 - 136
1070E-1 - 59
2070F-1 - 59
1080E0 - 58
2080G0 - 58
1090E0 - 58
2090H0 - 58
10100F0 - 58
20100G0 - 58
10110F0 - 58
20110H0 - 58
10120G0 - 59
20120H0 - 59

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
HicB


分子量: 15762.726 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei K96243 (類鼻疽菌)
遺伝子: BPSS0391 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63NA5
#2: タンパク質
HicA


分子量: 7067.287 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei K96243 (類鼻疽菌)
遺伝子: BPSS0390 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63NA6

-
非ポリマー , 4種, 293分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5 0.2 M NH4S04 16% (w/v) PEG 5000 MME 25% (v/v) glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→38.15 Å / Num. obs: 35696 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 66 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.49→2.53 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.246 / CC1/2: 0.655 / Rrim(I) all: 1.349 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6G1N

6g1n


解像度: 2.49→34.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 9.757 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.406 / ESU R Free: 0.254
詳細: NCS averaging in DM for phase improvement NCS operators for HicA and HicB
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23254 1722 4.6 %RANDOM
Rwork0.18692 ---
obs0.18905 35696 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 56.901 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.94 Å2-0 Å2-2.59 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----2.93 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.49→34.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6089 0 107 269 6465
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0196537
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7391.978868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8655840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.42723.723274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.853151144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1161542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214845
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.06514.0463205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.78623.5414009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it14.19515.9533332
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined16.66325067
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A81200.06
12B81200.06
21A79940.07
22C79940.07
31A80060.07
32D80060.07
41B80600.08
42C80600.08
51B80280.08
52D80280.08
61C80160.08
62D80160.08
71E36320.09
72F36320.09
81E36180.07
82G36180.07
91E33380.11
92H33380.11
101F36140.08
102G36140.08
111F34240.12
112H34240.12
121G34300.12
122H34300.12
LS精密化 シェル解像度: 2.49→2.555 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 96 -
Rwork0.333 2656 -
obs--99.78 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る