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- PDB-6fwz: Crystal structure of human UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fwz
タイトルCrystal structure of human UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase (DPAGT1) (V264G mutant) in complex with UDP-GlcNAc
要素UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / Protein glycosylation / integral membrane protein / PNPT / congenital myasthenic syndrome / antibiotic / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane ...Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / metal ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
UDP-GlcNAc-dolichyl-phosphate GlcNAc phosphotransferase / : / DPAGT1 insertion domain / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P6L / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Unknown ligand / UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Chu, A. / Tessitore, A. / Goubin, S. / Dong, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Berridge, G. ...Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Chu, A. / Tessitore, A. / Goubin, S. / Dong, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Berridge, G. / Wang, D. / Kupinska, K. / Belaya, K. / Beeson, D. / Burgess-Brown, N. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Carpenter, E.P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust106169/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structures of DPAGT1 Explain Glycosylation Disease Mechanisms and Advance TB Antibiotic Design.
著者: Dong, Y.Y. / Wang, H. / Pike, A.C.W. / Cochrane, S.A. / Hamedzadeh, S. / Wyszynski, F.J. / Bushell, S.R. / Royer, S.F. / Widdick, D.A. / Sajid, A. / Boshoff, H.I. / Park, Y. / Lucas, R. / ...著者: Dong, Y.Y. / Wang, H. / Pike, A.C.W. / Cochrane, S.A. / Hamedzadeh, S. / Wyszynski, F.J. / Bushell, S.R. / Royer, S.F. / Widdick, D.A. / Sajid, A. / Boshoff, H.I. / Park, Y. / Lucas, R. / Liu, W.M. / Lee, S.S. / Machida, T. / Minall, L. / Mehmood, S. / Belaya, K. / Liu, W.W. / Chu, A. / Shrestha, L. / Mukhopadhyay, S.M.M. / Strain-Damerell, C. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N.A. / Bibb, M.J. / Barry Iii, C.E. / Robinson, C.V. / Beeson, D. / Davis, B.G. / Carpenter, E.P.
履歴
登録2018年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5525
ポリマ－46,1741
非ポリマー1,3794
水34219
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,10510
ポリマ－92,3472
非ポリマー2,7578
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area7460 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area30200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.459, 102.459, 238.209
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / GlcNAc-1-P transferase / GPT / N-acetylglucosamine-1-phosphate transferase


分子量: 46173.719 Da / 分子数: 1 / 変異: V264G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPAGT1, DPAGT2 / プラスミド: PFB-LIC-BSE
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H3H5, UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase

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非ポリマー , 5種, 23分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#4: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物 ChemComp-P6L / (2S)-3-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-[(6E)-HEXADEC-6-ENOYLOXY]PROPYL (8E)-OCTADEC-8-ENOATE


分子量: 746.991 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H75O10P / コメント: リン脂質*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1M bicine pH 9.0 -- 0.05M sodium chloride -- 37.5% PEG300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→59.55 Å / Num. obs: 14197 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 85.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 2.376 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1002 / CC1/2: 0.387 / Rpim(I) all: 0.784 / Rrim(I) all: 2.505 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSOctober 15, 2015データ削減
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LEV

5lev


解像度: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 38.277 / SU ML: 0.314 / SU R Cruickshank DPI: 1.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.027 / ESU R Free: 0.353 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.3529
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. REFINED WITH AUTOBUSTER AND REFMAC IN FINAL CYCLE TO OPTIMISE UD1 GEOMETRY. PROSMART HBOND RESTRAINTS. SINGLE TLS GROUP FOR ENTIRE PROTEIN CHAIN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23624 728 5.2 %RANDOM
Rwork0.22257 ---
obs0.22327 13395 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 128.475 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20.12 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2892 0 87 19 2998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0193051
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.9744149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01836651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8845370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.76623.274113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.47415464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.324159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213277
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9688.0811489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9688.0821488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.66912.1241856
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.66812.1231857
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5998.6191562
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5998.6211563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.62912.7742294
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.14712716
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.14812717
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 49 -
Rwork0.336 947 -
obs--99.9 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 46.141 Å / Origin y: 49.5185 Å / Origin z: 127.6888 Å
111213212223313233
T0.0717 Å2-0.0819 Å20.0058 Å2-0.5389 Å20.1616 Å2--0.1843 Å2
L4.3382 °21.1225 °2-0.8347 °2-5.8768 °2-0.2781 °2--3.3052 °2
S-0.1972 Å °0.6136 Å °0.5831 Å °-0.2193 Å °0.2897 Å °-0.4995 Å °-0.3603 Å °0.6146 Å °-0.0925 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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