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- PDB-6fw0: Crystal structure of human monoamine oxidase B (MAO B) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fw0
タイトルCrystal structure of human monoamine oxidase B (MAO B) in complex with chlorophenyl-chromone-carboxamide
要素Amine oxidase [flavin-containing] B
キーワードFLAVOPROTEIN / Parkinson's disease / drug design / chromone / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Biogenic amines are oxidatively deaminated to aldehydes by MAOA and MAOB / monoamine oxidase / monoamine oxidase activity / primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / dopamine catabolic process / mitochondrial envelope / hydrogen peroxide biosynthetic process / substantia nigra development / flavin adenine dinucleotide binding ...Biogenic amines are oxidatively deaminated to aldehydes by MAOA and MAOB / monoamine oxidase / monoamine oxidase activity / primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / dopamine catabolic process / mitochondrial envelope / hydrogen peroxide biosynthetic process / substantia nigra development / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / electron transfer activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / : / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor, domain 1 / Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitor; domain 1 / : / Flavin amine oxidase / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 - #10 / Polyamine Oxidase; Chain A, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C15 / Chem-E92 / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Amine oxidase [flavin-containing] B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Reis, J. / Manzella, N. / Cagide, F. / Mialet-Perez, J. / Uriarte, E. / Parini, A. / Borges, F. / Binda, C.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Fondazione CARIPLO2014-0672 イタリア
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Tight-Binding Inhibition of Human Monoamine Oxidase B by Chromone Analogs: A Kinetic, Crystallographic, and Biological Analysis.
著者: Reis, J. / Manzella, N. / Cagide, F. / Mialet-Perez, J. / Uriarte, E. / Parini, A. / Borges, F. / Binda, C.
履歴
登録2018年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amine oxidase [flavin-containing] B
B: Amine oxidase [flavin-containing] B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,70310
ポリマ－117,6752
非ポリマー3,0288
水18,9161050
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9090 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area35980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.410, 221.991, 86.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1183-

HOH

21B-847-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Amine oxidase [flavin-containing] B / Monoamine oxidase type B / MAO-B


分子量: 58837.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAOB / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P27338, monoamine oxidase

-
非ポリマー , 5種, 1058分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-E92 / ~{N}-(3-chlorophenyl)-4-oxidanylidene-chromene-3-carboxamide / N-(3-クロロフェニル)-4-オキソ-4H-1-ベンゾピラン-3-カルボアミド


分子量: 299.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H10ClNO3
#4: 化合物 ChemComp-C15 / N-DODECYL-N,N-DIMETHYL-3-AMMONIO-1-PROPANESULFONATE / スルホベタイン


分子量: 336.554 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H38NO3S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1050 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12% PEG4000, 100 mM ADA buffer pH 6.5, 70 mM lithium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.993 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.3 Å / Num. obs: 164973 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2v5z

2v5z


解像度: 1.6→47.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.782 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.074 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19078 4185 2.5 %RANDOM
Rwork0.16524 ---
obs0.16588 160785 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 17.919 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å2-0 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→47.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7926 0 186 1051 9163
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0198340
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4181.99211343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4933.00117997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0551003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.59223.52358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.502151418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5831558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219070
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021656
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.5923988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.971.5913987
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62.3814984
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.62.3824985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.571.8254351
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.571.8254351
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.5292.6566355
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.59720.18110062
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.24519.389741
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 308 -
Rwork0.279 11789 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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