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- PDB-6fto: Crystal structure of the Chp2 chromoshadow domain in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fto
タイトルCrystal structure of the Chp2 chromoshadow domain in complex with N-terminal domain of chromatin remodeler Mit1
要素
  • Chromatin remodeling factor mit1
  • Chromo domain-containing protein 2
キーワードREPLICATION / chromoshadow domain / complex / chromatin remodeler
機能・相同性
機能・相同性情報


SHREC complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / heterochromatin island / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / rDNA heterochromatin / nucleosome array spacer activity / pericentric heterochromatin formation / rDNA heterochromatin formation ...SHREC complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / heterochromatin island / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / rDNA heterochromatin / nucleosome array spacer activity / pericentric heterochromatin formation / rDNA heterochromatin formation / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / silent mating-type cassette heterochromatin formation / : / pericentric heterochromatin / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / heterochromatin formation / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Mit1, C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1, C-terminal Zn finger 1 / : / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 1 / MIT1 Chromo domain / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : ...Mit1, C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1, C-terminal Zn finger 1 / : / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 1 / MIT1 Chromo domain / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Helicase conserved C-terminal domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE-1,6-DIOL / Chromo domain-containing protein 2 / Chromatin remodeling factor mit1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Leopold, K. / Schalch, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationPP00P3_139137 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_163760_1 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_172904 スイス
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2019
タイトル: Transcriptional gene silencing requires dedicated interaction between HP1 protein Chp2 and chromatin remodeler Mit1.
著者: Leopold, K. / Stirpe, A. / Schalch, T.
履歴
登録2018年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromo domain-containing protein 2
B: Chromo domain-containing protein 2
C: Chromatin remodeling factor mit1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2295
ポリマ－24,9923
非ポリマー2362
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.053, 58.053, 139.492
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1140-

HOH

21B-1148-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chromo domain-containing protein 2


分子量: 7829.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O42934
#2: タンパク質 Chromatin remodeling factor mit1 / Mi2-like interacting with clr3 protein 1 / Snf2/Hdac-containing repressor complex protein mit1 / ...Mi2-like interacting with clr3 protein 1 / Snf2/Hdac-containing repressor complex protein mit1 / SHREC protein mit1


分子量: 9333.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P793, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: 2.4 M sodium malonate, pH 7, 3% 1,6-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→47.3 Å / Num. obs: 36873 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.1 % / Biso Wilson estimate: 18.55 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 16.2 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 1830 / CC1/2: 0.88 / Rpim(I) all: 0.296 / Rrim(I) all: 0.837 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSJan 26, 2018データ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1E0B

1e0b


解像度: 1.6→47.297 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1975 1893 5.14 %
Rwork0.1708 --
obs0.1721 36802 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→47.297 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1704 0 16 145 1865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011768
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9912375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2211090
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.25711330.21552434X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.68440.21591480.20342457X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.7340.23891540.20192419X-RAY DIFFRACTION100
1.734-1.78990.23981270.1892455X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85390.231160.1992488X-RAY DIFFRACTION100
1.8539-1.92810.25691280.20962474X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.01590.19811230.18242487X-RAY DIFFRACTION100
2.0159-2.12220.2341600.17262428X-RAY DIFFRACTION100
2.1222-2.25510.18831260.17212497X-RAY DIFFRACTION100
2.2551-2.42920.18241580.16942463X-RAY DIFFRACTION100
2.4292-2.67370.19571380.1782495X-RAY DIFFRACTION100
2.6737-3.06050.24171210.1842555X-RAY DIFFRACTION100
3.0605-3.85570.19231260.1612557X-RAY DIFFRACTION100
3.8557-47.31780.15491350.14742700X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.1694 Å / Origin y: 54.9965 Å / Origin z: 151.3108 Å
111213212223313233
T0.2009 Å20.0497 Å2-0.0109 Å2-0.1661 Å2-0.0037 Å2--0.1748 Å2
L0.8046 °2-0.8547 °20.1269 °2-1.7257 °2-0.6359 °2--0.7457 °2
S0.0844 Å °0.1595 Å °0.0234 Å °-0.1297 Å °-0.1226 Å °0.0088 Å °0.0779 Å °0.0093 Å °0.0301 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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