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- PDB-6fqg: GluA2(flop) G724C ligand binding core dimer bound to L-Glutamate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fqg
タイトルGluA2(flop) G724C ligand binding core dimer bound to L-Glutamate (Form A) at 2.34 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR receptor / Ligand binding domain / Competitive antagonist / Cross-linked dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34139094861 Å
データ登録者Coombs, I.D. / Soto, D. / Gold, M.G. / Farrant, M.F. / Cull-Candy, S.G.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J002976/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/J012998/1 英国
Wellcome Trust086185/Z/08/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-ray structure of GluA2 flop G724C ligand binding core dimer bound to glutamate at 2.32 Angstroms resolution
著者: Coombs, I.D. / Soto, D. / Gold, M.G. / Farrant, M.F. / Cull-Candy, S.G.
履歴
登録2018年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年3月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id
改定 2.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9444
ポリマ－58,6502
非ポリマー2942
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, Ion channel properties were changed by cross-linking.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area24640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.465, 87.655, 68.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.223, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Auth seq-ID: 4 - 261 / Label seq-ID: 4 - 261

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain 'A'AA
2(chain 'B' and resid 4 through 261)BB

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29324.826 Da / 分子数: 2 / 変異: S729C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET22B / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0.2M Ammonium chloride, 20% PEG 3350, 10uM ZK200775

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→92.4 Å / Num. obs: 45174 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 88738
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.98-2.0321.26731420.231.2671.79299.8
9.07-92.41.80.0114940.9990.0110.015100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
xia2データ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KGC

3kgc


解像度: 2.34139094861→51.7259332996 Å / SU ML: 0.299678746971 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35058517464 / 位相誤差: 25.6970227284
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23094510633 2157 4.92589463107 %
Rwork0.178606277062 --
obs0.181217507374 43789 94.6584522265 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 55.9071580163 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34139094861→51.7259332996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4042 0 20 104 4166
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134177079364135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26155690735560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0628884776573616
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00772228584667694
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.49968990352514
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3414-2.39590.347819474941060.3098183642072568X-RAY DIFFRACTION86.036036036
2.3959-2.45580.3649835014231550.2699080617152773X-RAY DIFFRACTION96.0945191992
2.4558-2.52220.2711489911061420.2618719315362865X-RAY DIFFRACTION95.9476707084
2.5222-2.59640.3052258459181620.2522925483392727X-RAY DIFFRACTION95.3780125454
2.5964-2.68020.3636387708041550.2442123615822772X-RAY DIFFRACTION93.8441808272
2.6802-2.7760.2907975085531110.2420101608942692X-RAY DIFFRACTION90.4485317844
2.776-2.88710.2657027504261610.2144461057492762X-RAY DIFFRACTION96.4686468647
2.8871-3.01850.2119767925861340.2092455437992854X-RAY DIFFRACTION96.138996139
3.0185-3.17760.2545833901031040.2045630897782899X-RAY DIFFRACTION96.7461340206
3.1776-3.37670.2269480743261800.1721460443422819X-RAY DIFFRACTION96.8356474007
3.3767-3.63730.2393511228531440.1645705661152664X-RAY DIFFRACTION92.1864740643
3.6373-4.00320.2237233788161160.1466559575172894X-RAY DIFFRACTION97.537265068
4.0032-4.58220.178669960181320.1266772699362870X-RAY DIFFRACTION96.6205342774
4.5822-5.77190.1703963957161640.1467673258662694X-RAY DIFFRACTION93.4903500164
5.7719-51.73850.221336441451910.1613529997182779X-RAY DIFFRACTION96.2722852512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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