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万見
- PDB-6fn9: Mono- and bivalent 14-3-3 inhibitors for characterizing supramole... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fn9
タイトルMono- and bivalent 14-3-3 inhibitors for characterizing supramolecular lysine-PEG interactions in proteins
要素14-3-3 protein zeta/delta
キーワードPROTEIN BINDING / Inhibition / Mono- and bivalent 14-3-3 inhibitors / Supramolecular lysine-PEG
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of protein stability / melanosome / intracellular protein localization / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / Chem-DW8 / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Bier, D. / Ottmann, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationCRC1093 (Supramolecular Chemistry on Proteins) ドイツ
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2018
タイトル: Mono- and Bivalent 14-3-3 Inhibitors for Characterizing Supramolecular "Lysine Wrapping" of Oligoethylene Glycol (OEG) Moieties in Proteins.
著者: Yilmaz, E. / Bier, D. / Guillory, X. / Briels, J. / Ruiz-Blanco, Y.B. / Sanchez-Garcia, E. / Ottmann, C. / Kaiser, M.
履歴
登録2018年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2538
ポリマ－52,6342
非ポリマー1,6206
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area22220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.940, 102.420, 113.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: 化合物 ChemComp-DW8 / [2-[2-oxidanylidene-2-[[3-[2-[2-[2-[3-oxidanylidene-3-(propylamino)propoxy]ethoxy]ethoxy]ethylcarbamoyl]phenyl]amino]ethoxy]phenyl]phosphonic acid


分子量: 595.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H38N3O10P
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.38 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.09 M HEPES sodium salt pH 7.5 1.26 M tri-Sodium citrate 10 %(v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→49.66 Å / Num. obs: 39544 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.131 % / Biso Wilson estimate: 57.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rrim(I) all: 0.117 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 15.73 / Num. measured all: 519240 / Scaling rejects: 57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.27-2.4112.9781.9241.583095640464030.6672.003100
2.41-2.5813.8331.0982.7383203601660150.8561.14100
2.58-2.7813.3860.6084.7771709536053570.9460.63299.9
2.78-3.0513.1130.3028.8667805517151710.9860.314100
3.05-3.413.6060.14817.3361622453045290.9960.154100
3.4-3.9312.7060.08228.4252919416541650.9980.085100
3.93-4.813.1910.05340.445970348534850.9990.055100
4.8-6.7512.2550.05338.4733861276627630.9990.05699.9
6.75-49.6611.5070.03448.81190561666165610.03599.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.85 Å46.79 Å
Translation6.85 Å46.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→49.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.2364 / WRfactor Rwork: 0.2124 / FOM work R set: 0.806 / SU B: 6.281 / SU ML: 0.149 / SU R Cruickshank DPI: 0.2171 / SU Rfree: 0.1869 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2563 1975 5 %RANDOM
Rwork0.2308 ---
obs0.2321 37508 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.31 Å2 / Biso mean: 43.414 Å2 / Biso min: 33.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å2-0 Å20 Å2
2--2.71 Å2-0 Å2
3----2.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→49.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3512 0 108 120 3740
Biso mean--61.89 50.06 -
残基数----452
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.023665
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8381.9944934
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9013.0085993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.455447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.31125.238168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32515640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0951521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0460.2551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024058
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02723
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 135 -
Rwork0.38 2515 -
all-2650 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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