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- PDB-6fm9: Crystal structure of human UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fm9
タイトルCrystal structure of human UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase (DPAGT1)
要素UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / Protein glycosylation / integral membrane protein / congenital myasthenic syndrome 13 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle ...Biosynthesis of the N-glycan precursor (dolichol lipid-linked oligosaccharide, LLO) and transfer to a nascent protein / Defective DPAGT1 causes CDG-1j, CMSTA2 / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine-lysosomal-enzyme N-acetylglucosaminephosphotransferase activity / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / DPAGT1 insertion domain / UDP-GlcNAc-dolichyl-phosphate GlcNAc phosphotransferase / Glycosyl transferase, family 4 / Glycosyl transferase family 4
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P6L / UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Chu, A. / Tessitore, A. / Goubin, S. / Dong, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Berridge, G. ...Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Chu, A. / Tessitore, A. / Goubin, S. / Dong, L. / Mukhopadhyay, S. / Mahajan, P. / Chalk, R. / Berridge, G. / Wang, D. / Kupinska, K. / Belaya, K. / Beeson, D. / Burgess-Brown, N. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Carpenter, E.P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust106169/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structures of DPAGT1 Explain Glycosylation Disease Mechanisms and Advance TB Antibiotic Design.
著者: Dong, Y.Y. / Wang, H. / Pike, A.C.W. / Cochrane, S.A. / Hamedzadeh, S. / Wyszynski, F.J. / Bushell, S.R. / Royer, S.F. / Widdick, D.A. / Sajid, A. / Boshoff, H.I. / Park, Y. / Lucas, R. / ...著者: Dong, Y.Y. / Wang, H. / Pike, A.C.W. / Cochrane, S.A. / Hamedzadeh, S. / Wyszynski, F.J. / Bushell, S.R. / Royer, S.F. / Widdick, D.A. / Sajid, A. / Boshoff, H.I. / Park, Y. / Lucas, R. / Liu, W.M. / Lee, S.S. / Machida, T. / Minall, L. / Mehmood, S. / Belaya, K. / Liu, W.W. / Chu, A. / Shrestha, L. / Mukhopadhyay, S.M.M. / Strain-Damerell, C. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N.A. / Bibb, M.J. / Barry Iii, C.E. / Robinson, C.V. / Beeson, D. / Davis, B.G. / Carpenter, E.P.
履歴
登録2018年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9632
ポリマ－46,2161
非ポリマー7471
水00
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9264
ポリマ－92,4322
非ポリマー1,4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area4870 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area32590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.799, 103.799, 241.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase / GlcNAc-1-P transferase / GPT / N-acetylglucosamine-1-phosphate transferase


分子量: 46215.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPAGT1, DPAGT2 / プラスミド: PFB-LIC-BSE
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H3H5, UDP-N-acetylglucosamine-dolichyl-phosphate N-acetylglucosaminephosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-P6L / (2S)-3-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-[(6E)-HEXADEC-6-ENOYLOXY]PROPYL (8E)-OCTADEC-8-ENOATE


分子量: 746.991 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H75O10P / コメント: リン脂質*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.05M ADA pH 6.5 -- 24% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→72.06 Å / Num. obs: 9509 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 99.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 1.132 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 681 / CC1/2: 0.666 / Rpim(I) all: 0.475 / Rrim(I) all: 1.23 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDS3-NOV-2014データ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
MR-Rosetta位相決定
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J72

4j72


解像度: 3.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.874 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.538
詳細: Refined using 5LEV as target reference restraints. Single TLS group for entire protein chain.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 479 5.08 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.25 9435 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 171.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0005 Å20 Å20 Å2
2---2.0005 Å20 Å2
3---4.001 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.51 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2840 0 25 0 2865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092931HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.033996HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d940SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes480HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2931HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.12
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion402SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3476SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.6→4.03 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2265 126 4.84 %
Rwork0.216 2477 -
all0.2165 2603 -
obs--99.58 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 47.2354 Å / Origin y: 50.461 Å / Origin z: 129.432 Å
111213212223313233
T-0.4769 Å2-0.1167 Å20.0775 Å2-0.1321 Å20.1557 Å2---0.3719 Å2
L4.7918 °22.0834 °2-0.9846 °2-6.3738 °2-0.2978 °2--4.1493 °2
S-0.2653 Å °0.8051 Å °0.6731 Å °-0.598 Å °0.4891 Å °-0.525 Å °-0.3755 Å °0.9249 Å °-0.2238 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|7 - A|405 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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