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万見
- PDB-6fek: Oncogenic point mutation of RET receptor tyrosine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fek
タイトルOncogenic point mutation of RET receptor tyrosine kinase
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
キーワードONCOPROTEIN / tyrosine kinase / oncogene / mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Peyer's patch morphogenesis / GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of metanephric glomerulus development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / posterior midgut development / membrane protein proteolysis / Formation of the ureteric bud ...Peyer's patch morphogenesis / GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of metanephric glomerulus development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / posterior midgut development / membrane protein proteolysis / Formation of the ureteric bud / Formation of the nephric duct / enteric nervous system development / neuron cell-cell adhesion / plasma membrane protein complex / neuron maturation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / neural crest cell migration / ureteric bud development / regulation of axonogenesis / response to pain / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / RET signaling / positive regulation of cell size / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / NPAS4 regulates expression of target genes / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / MAPK cascade / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / endosome membrane / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / axon / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / : / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / RET, Cysteine Rich Domain / Cadherin domain ...Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / : / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / RET, Cysteine Rich Domain / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / FORMIC ACID / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者McDonald, N.Q. / Kohno, T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Francis Crick InstituteFC001115 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: A secondary RET mutation in the activation loop conferring resistance to vandetanib.
著者: Nakaoku, T. / Kohno, T. / Araki, M. / Niho, S. / Chauhan, R. / Knowles, P.P. / Tsuchihara, K. / Matsumoto, S. / Shimada, Y. / Mimaki, S. / Ishii, G. / Ichikawa, H. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, ...著者: Nakaoku, T. / Kohno, T. / Araki, M. / Niho, S. / Chauhan, R. / Knowles, P.P. / Tsuchihara, K. / Matsumoto, S. / Shimada, Y. / Mimaki, S. / Ishii, G. / Ichikawa, H. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Okuno, Y. / Yoh, K. / McDonald, N.Q. / Goto, K.
履歴
登録2018年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.22024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7115
ポリマ－34,3061
非ポリマー4054
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.901, 50.901, 242.515
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret / Cadherin family member 12 / Proto-oncogene c-Ret


分子量: 34305.684 Da / 分子数: 1 / 変異: S904F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RET, CDHF12, CDHR16, PTC, RET51
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07949, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.84 % / 解説: plates
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 3.4 M sodium formate, and 0.1 M sodium acetate pH 4.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→48.5 Å / Num. obs: 27003 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 24.5 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.08→2.19 Å / 冗長度: 25.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1364 / CC1/2: 0.641 / Rpim(I) all: 0.34 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→46.934 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2441 1364 5.05 %
Rwork0.2007 --
obs0.2029 27002 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2276 0 28 33 2337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5823217
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0511401
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.38220.2871390.2792558X-RAY DIFFRACTION100
2.3822-2.47760.3471400.26812591X-RAY DIFFRACTION100
2.4776-2.59040.27671370.25522535X-RAY DIFFRACTION100
2.5904-2.72690.27341340.24862566X-RAY DIFFRACTION100
2.7269-2.89770.28231310.22822568X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.12140.27151420.23832571X-RAY DIFFRACTION100
3.1214-3.43550.24691330.20382584X-RAY DIFFRACTION100
3.4355-3.93240.25861300.18472542X-RAY DIFFRACTION99
3.9324-4.95350.16221360.14912559X-RAY DIFFRACTION100
4.9535-46.94330.23951420.17692564X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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