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- PDB-6feg: Solution Structure of CaM/Kv7.2-hAB Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6feg
タイトルSolution Structure of CaM/Kv7.2-hAB Complex
要素
  • Calmodulin-1
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Voltage-gated potassium channel / Calmodulin / Complex / Transport / Calcium-signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


axon initial segment / Voltage gated Potassium channels / node of Ranvier / Interaction between L1 and Ankyrins / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / voltage-gated monoatomic cation channel activity / ankyrin binding / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events ...axon initial segment / Voltage gated Potassium channels / node of Ranvier / Interaction between L1 and Ankyrins / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / voltage-gated monoatomic cation channel activity / ankyrin binding / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / protein phosphatase activator activity / action potential / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated potassium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / Protein methylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / protein serine/threonine kinase activator activity / spindle microtubule / sarcomere / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / RAF activation / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Stimuli-sensing channels / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / RAS processing / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / long-term synaptic potentiation / Platelet degranulation / nervous system development / myelin sheath
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ2 / Ankyrin-G binding site / Ankyrin-G binding motif of KCNQ2-3 / Unstructured region on Potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ2 / Ankyrin-G binding site / Ankyrin-G binding motif of KCNQ2-3 / Unstructured region on Potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Bernardo-Seisdedos, G. / Villarroel, A. / Millet, O.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Basque GovernmentElkartek BG2015 スペイン
Spanish Ministry of Science and TechnologyCTQ2015-68756-R, BFU2015-66910-R and CSD2008-00005 スペイン
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural basis and energy landscape for the Ca2+gating and calmodulation of the Kv7.2 K+channel.
著者: Bernardo-Seisdedos, G. / Nunez, E. / Gomis, C. / Malo, C. / Villarroel, A. / Millet, O.
履歴
登録2018年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5324
ポリマ－30,4522
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area4120 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 2 / KQT-like 2 / Neuroblastoma-specific potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Voltage-gated ...KQT-like 2 / Neuroblastoma-specific potassium channel subunit alpha KvLQT2 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.2


分子量: 13599.536 Da / 分子数: 1 / 変異: Del. R374-K493,Del. R374-K493 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ...詳細: MSYYHHHHHHDYDIPTTENLYFQGAMGILGSGQKHFEKRRNPAAGLIQSAWRFYATNLSRTDLHSTWQYYERTVTVPMYRGLEDLTPGLKVSIRAVCVMRFLVSKRKFKESLRLD,MSYYHHHHHHDYDIPTTENLYFQGAMGILGSGQKHFEKRRNPAAGLIQSAWRFYATNLSRTDLHSTWQYYERTVTVPMYRGLEDLTPGLKVSIRAVCVMRFLVSKRKFKESLRLD
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ2 / プラスミド: pPROEX-HTc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43526
#2: タンパク質 Calmodulin-1 / Calmodulin


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ...詳細: MADQLTEEQIAEFKEAFSLFDKDGDGTITTKELGTVMRSLGQNPTEAELQDMINEVDADGNGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFRVFDKDGNGYISAAELRHVMTNLGEKLTDEEVDEMIREADIDGDGQVNYEEFVQMMTAKADQLTEEQIAEFKEAFSLFDKDGDGTITTKELGTVMRSLGQNPTEAELQDMINEVDADGNGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFRVFDKDGNGYISAAELRHVMTNLGEKLTDEEVDEMIREADIDGDGQVNYEEFVQMMTAK
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pOKD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N TROSY-HSQC
121isotropic12D 1H-13C TROSY-HSQC
161isotropic13D HNCA
131isotropic13D HN(CO)CA
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D HN(COCA)CB
171isotropic13D HNCO
1101isotropic13D HN(CA)CO
181isotropic13D HN(CA)HA
191isotropic13D HN(COCA)HA
1111isotropic13D H(CCO)NH
1121isotropic13D HNC(CCO)NH
1131isotropic13D 1H-15N NOESY
1141isotropic13D 1H-13C NOESY
1371isotropic22D 1H-15N TROSY-HSQC
1334isotropic12D 1H-15N TROSY-HSQC
1344isotropic12D 1H-15N semiTROSY-HSQC
1354anisotropic12D 1H-15N TROSY-HSQC
1364anisotropic12D 1H-15N semiTROSY-HSQC
1152isotropic12D 1H-15N TROSY-HSQC
1162isotropic12D 1H-13C TROSY-HSQC
1172isotropic13D HNCA
1182isotropic13D HN(CO)CA
1192isotropic13D HN(CA)CB
1202isotropic13D HN(COCA)CB
1212isotropic13D HNCO
1222isotropic13D HN(CA)CO
1232isotropic13D HN(CA)HA
1242isotropic13D HN(COCA)HA
1252isotropic13D H(CCO)NH
1262isotropic13D HNC(CCO)NH
1272isotropic13D 1H-15N NOESY
1282isotropic13D 1H-13C NOESY
1382isotropic22D 1H-15N TROSY-HSQC
1293isotropic12D 1H-15N TROSY-HSQC
1303isotropic13D HNCA
1313isotropic13D HNCO
1323isotropic13D HN(CA)HA

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] Kv7.2-hAB, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] Calmodulin, 120 mM potassium chloride, 20 mM MES, 2 uM sodium azide, 200 uM [U-2H] DSS, 95% H2O/5% D2O2H_13C_15N_complex95% H2O/5% D2O
solution2500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Kv7.2-hAB, 500 uM Calmodulin, 120 mM potassium chloride, 20 mM MES, 2 uM sodium azide, 200 uM [U-2H] DSS, 95% H2O/5% D2O13C_15N_Kv7.2-hAB95% H2O/5% D2O
solution3500 uM Kv7.2-hAB, 500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Calmodulin, 120 mM potassium chloride, 20 mM MES, 2 uM sodium azide, 200 uM [U-2H] DSS, 95% H2O/5% D2O13C_15N_CaM95% H2O/5% D2O
solution4250 uM [U-100% 15N] Kv7.2-hAB, 250 uM [U-100% 15N] Calmodulin, 120 mM potassium chloride, 20 mM MES, 2 uM sodium azide, 200 uM [U-2H] DSS, 95% H2O/5% D2O15N_complex95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMKv7.2-hAB[U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H]1
1 mMCalmodulin[U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H]1
120 mMpotassium chloridenatural abundance1
20 mMMESnatural abundance1
2 uMsodium azidenatural abundance1
200 uMDSS[U-2H]1
500 uMKv7.2-hAB[U-100% 13C; U-100% 15N]2
500 uMCalmodulinnatural abundance2
120 mMpotassium chloridenatural abundance2
20 mMMESnatural abundance2
2 uMsodium azidenatural abundance2
200 uMDSS[U-2H]2
500 uMKv7.2-hABnatural abundance3
500 uMCalmodulin[U-100% 13C; U-100% 15N]3
120 mMpotassium chloridenatural abundance3
20 mMMESnatural abundance3
2 uMsodium azidenatural abundance3
200 uMDSS[U-2H]3
250 uMKv7.2-hAB[U-100% 15N]4
250 uMCalmodulin[U-100% 15N]4
120 mMpotassium chloridenatural abundance4
20 mMMESnatural abundance4
2 uMsodium azidenatural abundance4
200 uMDSS[U-2H]4
試料状態イオン強度: 120 mM / Label: general_conditions / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.1Bruker Biospincollection
Sparky3.115Goddardchemical shift assignment
Sparky3.115Goddardpeak picking
Sparky3.115Goddardデータ解析
CcpNmr Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4CCPNデータ解析
NMRPipe8.2Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
PROCHECK / PROCHECK-NMRLaskowski and MacArthurデータ解析
MolProbityRichardsonデータ解析
AQUARullmann, Doreleijers and Kapteinデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 8
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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