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万見
- PDB-6fdt: NMR structure of the second TPR domain of the human RPAP3 protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fdt
タイトルNMR structure of the second TPR domain of the human RPAP3 protein in complex with HSP70 peptide SGPTIEEVD
要素
  • Heat shock 70 kDa protein 1B
  • RNA polymerase II-associated protein 3
キーワードCHAPERONE / TPR HSP RUVBL Polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / R2TP complex / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway ...cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / R2TP complex / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein folding chaperone complex / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / ATP metabolic process / protein folding chaperone / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily ...RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1B / RNA polymerase II-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Quinternet, M. / Chagot, M.E. / Manival, X.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-11-BSV8-01503 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex.
著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / ...著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / Pradet-Balade, B. / Verheggen, C. / Bertrand, E. / Meyer, P. / Cianferani, S. / Manival, X. / Quinternet, M.
履歴
登録2017年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II-associated protein 3
B: Heat shock 70 kDa protein 1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3142
ポリマ－14,3142
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1020 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7140 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest restraint energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II-associated protein 3


分子量: 13368.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPAP3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H6T3
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 2 / HSP70.2


分子量: 945.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1B, HSP72 / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P0DMV9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCA
121isotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D CBCA(CO)NH
141isotropic13D HNCO
151isotropic13D HNHA
1131isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1151isotropic13D (H)CCH-COSY
1141isotropic12D 1H-15N HSQC
1121isotropic12D 1H-13C HSQC
1111isotropic13D 1H-15N NOESY
1101isotropic13D 1H-15N NOESY
191isotropic13D X-half filtered 1H-15N NOESY
181isotropic13D X-half filtered 1H-13C NOESY
172isotropic13D X-half filtered 1H-13C NOESY
162isotropic12D double X-half filtered 1H-1H NOESY
1162isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution11 mM [U-13C; U-15N] RPAP3-TPR2, 1 mM HSP70-pep, 150 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 0.5 mM TCEP, 95% H2O/5% D2Osample_13C15N_H2O95% H2O/5% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N] RPAP3-TPR2, 1 mM HSP70-pep, 150 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 0.5 mM TCEP, 100% D2Osample_13C15N_D2O100% D2Osample_13C15N_H2O was lyophilized and resuspended in 100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMRPAP3-TPR2[U-13C; U-15N]1
1 mMHSP70-pepnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
10 mMsodium phosphatenatural abundance1
0.5 mMTCEPnatural abundance1
1 mMRPAP3-TPR2[U-13C; U-15N]2
1 mMHSP70-pepnatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
10 mMsodium phosphatenatural abundance2
0.5 mMTCEPnatural abundance2
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: cond_1 / pH: 6.4 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5 / 詳細: use of the AMPS-NMR web portal
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest restraint energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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