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- PDB-6fdk: Structure of Chlamydia trachomatis effector protein Cdu1 bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fdk
タイトルStructure of Chlamydia trachomatis effector protein Cdu1 bound to ubiquitin
要素
  • Deubiquitinase and deneddylase Dub1
  • Polyubiquitin-B
キーワードHYDROLASE / ChlaDUB1 / CE protease / DUB / Ubiquitin.
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / protein deneddylation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I ...deNEDDylase activity / protein deneddylation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR2 signaling / Iron uptake and transport
類似検索 - 分子機能
Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Deubiquitinase and deneddylase Dub1 / Polyubiquitin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydia trachomatis 434/Bu (トラコーマクラミジア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ramirez, Y. / Kisker, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
GSLS University of Wuerzburg ドイツ
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: Structural Basis of Substrate Recognition and Covalent Inhibition of Cdu1 from Chlamydia trachomatis.
著者: Ramirez, Y.A. / Adler, T.B. / Altmann, E. / Klemm, T. / Tiesmeyer, C. / Sauer, F. / Kathman, S.G. / Statsyuk, A.V. / Sotriffer, C. / Kisker, C.
履歴
登録2017年12月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02023年3月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_site
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deubiquitinase and deneddylase Dub1
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0664
ポリマ－38,9742
非ポリマー932
水7,620423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area14980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.815, 56.937, 60.695
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Deubiquitinase and deneddylase Dub1 / ChlaDub1


分子量: 30454.164 Da / 分子数: 1 / 変異: C174A, C226S, C386A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis 434/Bu (トラコーマクラミジア)
遺伝子: cdu1, CTL0247
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: B0B9A0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.91 % / 解説: Blade like
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 12% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.22 Å / Num. obs: 41326 / % possible obs: 98.86 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 23.74 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.02739 / Rrim(I) all: 0.07178 / Net I/σ(I): 17.06
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / Num. unique obs: 4140 / CC1/2: 0.561 / Rpim(I) all: 0.6474 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B5Q

5b5q


解像度: 1.6→46.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 3.352 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.092 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20333 2021 4.9 %RANDOM
Rwork0.16955 ---
obs0.17122 39198 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20.35 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→46.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2543 0 5 423 2971
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0192642
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.531.9723594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.28735833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2245324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69224.569116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16915473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0261513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.190.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0212881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02517
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.641.7781276
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6381.7781275
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3012.6651594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.32.6651595
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0472.0911366
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0462.0911367
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.5442.9981996
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.37722.9522953
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.37622.9482954
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.676 158 -
Rwork0.629 2895 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.91890.2247-0.00190.3147-0.02090.00990.00540.07720.0951-0.01190.00280.0218-0.00130.017-0.00820.05030.0034-0.00340.0396-0.00190.0132-6.1819-61.266373.2128
20.5858-0.05860.24680.1195-0.10680.16340.00950.0267-0.0284-0.0079-0.0033-0.0030.00970.0144-0.00620.04940.0089-0.00260.0266-0.00230.0018-3.8426-71.631871.0511
30.7425-0.52640.7170.489-0.38270.97080.0216-0.0272-0.09830.0130.0520.07860.0123-0.0266-0.07360.0358-0.0004-0.00830.03030.01170.0217-16.2645-77.32379.6119
40.79470.06940.0390.2925-0.14180.11850.063-0.01680.13550.0396-0.01130.0625-0.0119-0.007-0.05160.0510.01210.01760.00760.00280.0512-16.2576-56.846177.3477
500000000000000-00.0269000.026900.0269000
600000000000000-00.0269000.026900.0269000
700000000000000-00.0269000.026900.0269000
800000000000000-00.0269000.026900.0269000
900000000000000-00.0269000.026900.0269000
1000000000000000-00.0269000.026900.0269000
1100000000000000-00.0269000.026900.0269000
1200000000000000-00.0269000.026900.0269000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A162 - 198
2X-RAY DIFFRACTION2A199 - 282
3X-RAY DIFFRACTION3A283 - 331
4X-RAY DIFFRACTION4A332 - 401
5X-RAY DIFFRACTION5B155 - 198
6X-RAY DIFFRACTION6B199 - 215
7X-RAY DIFFRACTION7B216 - 238
8X-RAY DIFFRACTION8B239 - 254
9X-RAY DIFFRACTION9B255 - 282
10X-RAY DIFFRACTION10B283 - 331
11X-RAY DIFFRACTION11B332 - 371
12X-RAY DIFFRACTION12B372 - 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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