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- PDB-6fcm: Crystal structure of human PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fcm
タイトルCrystal structure of human PCNA
要素Proliferating cell nuclear antigen
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Proliferating cell nuclear antigen
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / translesion synthesis / mismatch repair / response to cadmium ion / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / receptor tyrosine kinase binding / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Housset, D. / Frachet, P.
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2019
タイトル: Cytosolic PCNA interacts with p47phox and controls NADPH oxidase NOX2 activation in neutrophils.
著者: Ohayon, D. / De Chiara, A. / Dang, P.M. / Thieblemont, N. / Chatfield, S. / Marzaioli, V. / Burgener, S.S. / Mocek, J. / Candalh, C. / Pintard, C. / Tacnet-Delorme, P. / Renault, G. / ...著者: Ohayon, D. / De Chiara, A. / Dang, P.M. / Thieblemont, N. / Chatfield, S. / Marzaioli, V. / Burgener, S.S. / Mocek, J. / Candalh, C. / Pintard, C. / Tacnet-Delorme, P. / Renault, G. / Lagoutte, I. / Favier, M. / Walker, F. / Hurtado-Nedelec, M. / Desplancq, D. / Weiss, E. / Benarafa, C. / Housset, D. / Marie, J.C. / Frachet, P. / El-Benna, J. / Witko-Sarsat, V.
履歴
登録2017年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
E: Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2953
ポリマ－93,2953
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area33860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.180, 140.060, 169.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 31098.291 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 19 to 23% PEG 3350, 0.2 to 0.3 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45 Å / Num. obs: 23289 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.43 % / Biso Wilson estimate: 95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 18.27
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.03 % / Rmerge(I) obs: 0.802 / Num. unique obs: 1567 / CC1/2: 0.719 / Rrim(I) all: 0.962 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSVERSION May 1, 2016 BUILT=20160617データ削減
XSCALEVERSION May 1, 2016 BUILT=20160617データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AXC

1axc


解像度: 2.8→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 20.55 / SU ML: 0.378 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.43 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27588 1061 4.9 %RANDOM
Rwork0.19532 ---
obs0.19917 20676 90.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 87.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5782 0 0 8 5790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195859
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025541
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.9827913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.869312896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2095749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.22525.643241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.012151083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4211524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2939
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021064
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5888.7893014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.5868.7883013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.43613.1673757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.43513.1683758
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4749.2382845
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.4719.2392845
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.35913.6794156
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.66598.9155756
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.66598.9245757
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.799→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 53 -
Rwork0.359 1151 -
obs--70.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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