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- PDB-6fb4: human KIBRA C2 domain mutant C771A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fb4
タイトルhuman KIBRA C2 domain mutant C771A
要素Protein KIBRA
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / C2 domain / Kibra / phosphoinositide-binding / membrane interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intracellular transport / regulation of hippo signaling / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / establishment of cell polarity / negative regulation of hippo signaling / signaling adaptor activity / kinase binding ...regulation of intracellular transport / regulation of hippo signaling / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / establishment of cell polarity / negative regulation of hippo signaling / signaling adaptor activity / kinase binding / ruffle membrane / cell migration / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WWC, C2 domain / : / C2 domain / C2 domain / WW domain / C2 domain / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...WWC, C2 domain / : / C2 domain / C2 domain / WW domain / C2 domain / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein KIBRA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4156309909 Å
データ登録者Crennell, S.J. / Posner, M.G. / Bagby, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J008176/1 英国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Distinctive phosphoinositide- and Ca2+-binding properties of normal and cognitive performance-linked variant forms of KIBRA C2 domain.
著者: Posner, M.G. / Upadhyay, A. / Ishima, R. / Kalli, A.C. / Harris, G. / Kremerskothen, J. / Sansom, M.S.P. / Crennell, S.J. / Bagby, S.
履歴
登録2017年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年6月27日Group: Atomic model / Data collection / Database references / カテゴリ: atom_site / citation
Item: _atom_site.occupancy / _citation.journal_volume ..._atom_site.occupancy / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein KIBRA
B: Protein KIBRA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5597
ポリマ－29,0952
非ポリマー4635
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.880, 83.880, 207.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-947-

HOH

21A-952-

HOH

31A-959-

HOH

41A-960-

HOH

51B-943-

HOH

61B-962-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein KIBRA / HBeAg-binding protein 3 / Kidney and brain protein / KIBRA / WW domain-containing protein 1


分子量: 14547.594 Da / 分子数: 2 / 変異: C771A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: KIBRA is a multi-functional scaffold protein, the C2 domain binds phosphoinositides.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWC1, KIAA0869 / 器官: kidney, brain / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IX03
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.08 % / 解説: pavilion
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Na HEPES, 0.8M Na dihydrogen phosphare, 0.8M K dihydrogen phosphate 5% glycerol cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.415→72.643 Å / Num. obs: 17355 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 41.2630665184 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rrim(I) all: 0.14 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.42→2.5 Å / 冗長度: 6.22 % / Rmerge(I) obs: 0.625 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rrim(I) all: 0.676 / Χ2: 1.34 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K9D

3k9d


解像度: 2.4156309909→72.6422108694 Å / SU ML: 0.325016801318 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35109357799 / 位相誤差: 25.3297439476
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247460327115 859 4.95500692201 %random selection
Rwork0.200800854876 16477 --
obs0.203125005734 17336 99.7124122857 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.639236193 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4156309909→72.6422108694 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 29 124 2193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01028838710412120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.000204577612872
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0515261468511336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00453971766486364
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.07632847941304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4156-2.5670.3619660763051240.2720168469362647X-RAY DIFFRACTION99.0350250179
2.567-2.76520.3004887571011540.2760535735422671X-RAY DIFFRACTION99.7528248588
2.7652-3.04350.301289747961350.2619662936892704X-RAY DIFFRACTION100
3.0435-3.48390.2755957488951560.2059561527332716X-RAY DIFFRACTION100
3.4839-4.38920.2332043311591340.1605786330892785X-RAY DIFFRACTION99.9657534247
4.3892-72.6750.188259525061560.1777595461732954X-RAY DIFFRACTION99.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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