[日本語] English
- PDB-6f9u: Crystal structure of human testis Angiotensin-1 converting enzyme... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f9u
タイトルCrystal structure of human testis Angiotensin-1 converting enzyme in complex with Sampatrilat-Asp.
要素Angiotensin-converting enzyme
キーワードHYDROLASE / Angiotensin-1 converting enzyme / ACE inhibitor / Sampatrilat / Sampatrilat-Asp
機能・相同性
機能・相同性情報


mononuclear cell proliferation / cell proliferation in bone marrow / bradykinin receptor binding / tripeptidyl-peptidase activity / exopeptidase activity / regulation of angiotensin metabolic process / substance P catabolic process / peptidyl-dipeptidase A / regulation of renal output by angiotensin / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation ...mononuclear cell proliferation / cell proliferation in bone marrow / bradykinin receptor binding / tripeptidyl-peptidase activity / exopeptidase activity / regulation of angiotensin metabolic process / substance P catabolic process / peptidyl-dipeptidase A / regulation of renal output by angiotensin / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / negative regulation of calcium ion import / response to laminar fluid shear stress / positive regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of gap junction assembly / metallodipeptidase activity / cellular response to aldosterone / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / response to thyroid hormone / negative regulation of D-glucose import / vasoconstriction / neutrophil mediated immunity / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / hormone metabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / mitogen-activated protein kinase binding / embryo development ending in birth or egg hatching / chloride ion binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / positive regulation of neurogenesis / heterocyclic compound binding / lung alveolus development / arachidonate secretion / post-transcriptional regulation of gene expression / eating behavior / peptide catabolic process / heart contraction / response to dexamethasone / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / blood vessel remodeling / hematopoietic stem cell differentiation / regulation of vasoconstriction / peptidyl-dipeptidase activity / animal organ regeneration / amyloid-beta metabolic process / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / positive regulation of vasoconstriction / carboxypeptidase activity / sperm midpiece / blood vessel diameter maintenance / basal plasma membrane / response to nutrient levels / kidney development / angiotensin-activated signaling pathway / female pregnancy / cellular response to glucose stimulus / brush border membrane / regulation of synaptic plasticity / metalloendopeptidase activity / regulation of blood pressure / male gonad development / metallopeptidase activity / peptidase activity / actin binding / spermatogenesis / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / lysosome / response to hypoxia / calmodulin binding / endosome / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M2, peptidyl-dipeptidase A / Angiotensin-converting enzyme / Peptidase family M2 domain profile. / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
BORIC ACID / Sampatrilat-Asp / IMIDAZOLE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Angiotensin-converting enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cozier, G.E. / Acharya, K.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M026647/1 英国
引用ジャーナル: FEBS J. / : 2018
タイトル: Crystal structures of sampatrilat and sampatrilat-Asp in complex with human ACE - a molecular basis for domain selectivity.
著者: Cozier, G.E. / Schwager, S.L. / Sharma, R.K. / Chibale, K. / Sturrock, E.D. / Acharya, K.R.
履歴
登録2017年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Angiotensin-converting enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,98618
ポリマ-68,2811
非ポリマー2,70517
6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint21 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.316, 85.861, 133.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Angiotensin-converting enzyme / ACE / Dipeptidyl carboxypeptidase I / Kininase II


分子量: 68281.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACE, DCP, DCP1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P12821, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素, peptidyl-dipeptidase A

-
, 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 9種, 356分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-D0W / Sampatrilat-Asp / (2S)-2-[[1-[[[(S)-1-カルボキシ-2-(4-ヒドロキシフェニル)エチル]アミノ]カルボニル]シクロペ(以下略)


分子量: 535.544 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C25H33N3O10
#8: 化合物 ChemComp-BO3 / BORIC ACID / ほう酸


分子量: 61.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : BH3O3
#9: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H5N2
#10: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#11: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0.1 M MIB Buffer pH 4.0, 5% Glycerol, 15% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→85.86 Å / Num. obs: 51795 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 21.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3303 / CC1/2: 0.576 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O8A
解像度: 1.9→72.173 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 2599 5.03 %
Rwork0.1672 --
obs0.1693 51651 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→72.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4778 0 176 341 5295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075132
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8486971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9683014
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046737
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006891
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.93460.35661220.27032548X-RAY DIFFRACTION100
1.9346-1.97180.29531230.25752541X-RAY DIFFRACTION100
1.9718-2.0120.28041510.2352541X-RAY DIFFRACTION100
2.012-2.05580.25721380.21942520X-RAY DIFFRACTION100
2.0558-2.10360.25791330.20092557X-RAY DIFFRACTION100
2.1036-2.15620.251410.19542557X-RAY DIFFRACTION100
2.1562-2.21450.21981380.17922536X-RAY DIFFRACTION100
2.2145-2.27970.23351310.17712548X-RAY DIFFRACTION100
2.2797-2.35330.21011250.17022578X-RAY DIFFRACTION100
2.3533-2.43740.23941340.15922590X-RAY DIFFRACTION100
2.4374-2.5350.221420.16232539X-RAY DIFFRACTION100
2.535-2.65040.19321370.15792566X-RAY DIFFRACTION100
2.6504-2.79010.23541170.16532607X-RAY DIFFRACTION100
2.7901-2.96490.20571430.17062588X-RAY DIFFRACTION100
2.9649-3.19390.24621380.17762577X-RAY DIFFRACTION100
3.1939-3.51530.20891360.15912626X-RAY DIFFRACTION100
3.5153-4.02390.17831480.14092615X-RAY DIFFRACTION100
4.0239-5.06950.14321400.1292649X-RAY DIFFRACTION100
5.0695-72.22460.19651620.17082769X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る