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- PDB-6f9p: Crystal structure of the Fe(II)/alpha-ketoglutarate dependent dio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f9p
タイトルCrystal structure of the Fe(II)/alpha-ketoglutarate dependent dioxygenase KDO5 with Re(II)
要素L-lysine 4-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Fe(II)/alpha-ketoglutarate / dioxygenases / enzyme / FeII alphaKG form / oxydoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Clavaminate synthase-like / Double-stranded beta-helix / Taurine dioxygenase TauD-like superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RHENIUM / L-lysine 4-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Flavobacterium sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Isabet, T. / Stura, E. / Legrand, P. / Zaparucha, A. / Bastard, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural Studies based on two Lysine Dioxygenases with Distinct Regioselectivity Brings Insights Into Enzyme Specificity within the Clavaminate Synthase-Like Family.
著者: Bastard, K. / Isabet, T. / Stura, E.A. / Legrand, P. / Zaparucha, A.
履歴
登録2017年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lysine 4-hydroxylase
B: L-lysine 4-hydroxylase
C: L-lysine 4-hydroxylase
D: L-lysine 4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,53516
ポリマ－167,2694
非ポリマー1,26712
水3,045169
1
A: L-lysine 4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2315
ポリマ－41,8171
非ポリマー4144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L-lysine 4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0393
ポリマ－41,8171
非ポリマー2222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: L-lysine 4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0393
ポリマ－41,8171
非ポリマー2222
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: L-lysine 4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2275
ポリマ－41,8171
非ポリマー4104
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.200, 98.870, 165.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-lysine 4-hydroxylase / Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase / KDO5 / L-lysine hydroxylase


分子量: 41817.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Flavobacterium sp. (strain CF136) (バクテリア)
株: CF136 / 遺伝子: PMI10_03368 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: J3BZS6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: J3BZS6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

-
非ポリマー , 5種, 181分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-RE / RHENIUM / レニウム


分子量: 186.207 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Re
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25 % PEG 4000, 0.2M Imidazole malate PH 7.0, 0.15M LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.1761 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1761 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 58758 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.6 % / Biso Wilson estimate: 67.98 Å2 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 15.15
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rrim(I) all: 1.662 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PARROT位相決定
XSCALEデータスケーリング
BUCCANEERモデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→49.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU R Cruickshank DPI: 0.376 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.367 / SU Rfree Blow DPI: 0.213 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.217
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2925 4.98 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.195 58757 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 83.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.265 Å20 Å20 Å2
2---5.5538 Å20 Å2
3---18.8188 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→49.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10407 0 29 169 10605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110698HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1114472HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3703SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes290HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1541HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10698HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1380SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12150SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2764 212 4.95 %
Rwork0.2479 4071 -
all0.2493 4283 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1143-0.4381-0.26811.68070.1661.80370.0174-0.1390.02780.17950.0629-0.07120.16550.1292-0.08030.019-0.0425-0.0562-0.1608-0.0002-0.2074-0.049861.004633.8617
21.4490.348-0.15681.86650.85492.21820.02340.12960.1331-0.58780.0526-0.0356-0.7722-0.0966-0.07610.33610.02750.0511-0.24270.07-0.2317-0.674577.76852.3347
31.6137-0.1258-0.02161.90730.65022.98040.105-0.041-0.2190.63320.03870.07521.1578-0.0435-0.14370.67-0.0217-0.0503-0.14570.0154-0.1328-0.118523.1077-1.7944
42.5820.70630.75551.95260.73222.65090.00690.74450.0253-0.27250.2079-0.1007-0.09960.5158-0.21480.0490.01740.06010.20940.0039-0.16864.399738.8912-33.4636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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