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万見
- PDB-6f7e: NMR solution structure of the cellulose-binding family 2 carbohyd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f7e
タイトルNMR solution structure of the cellulose-binding family 2 carbohydrate binding domain (CBM2) from ScLPMO10C
要素Putative secreted cellulose binding protein
キーワードCARBOHYDRATE / cellulose binding / beta-sandwich fold / lytic polysaccharide monooxgynease / lpmo
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide binding / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cellulose/chitin-binding protein, N-terminal / Lytic polysaccharide mono-oxygenase, cellulose-degrading / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Secreted cellulose binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor A3
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Courtade, G. / Forsberg, Z. / Eijsink, V. / Aachmann, F.
資金援助 ノルウェー, 2件
組織認可番号国
Research Council of Norway221576 ノルウェー
Research Council of Norway226244 ノルウェー
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2018
タイトル: The carbohydrate-binding module and linker of a modular lytic polysaccharide monooxygenase promote localized cellulose oxidation.
著者: Courtade, G. / Forsberg, Z. / Heggset, E.B. / Eijsink, V.G.H. / Aachmann, F.L.
#1: ジャーナル: Biomol NMR Assign / 年: 2017
タイトル: Chemical shift assignments for the apo-form of the catalytic domain, the linker region, and the carbohydrate-binding domain of the cellulose-active lytic polysaccharide monooxygenase ScLPMO10C.
著者: Courtade, G. / Forsberg, Z. / Vaaje-Kolstad, G. / Eijsink, V.G.H. / Aachmann, F.L.
履歴
登録2017年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22020年1月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: database_2
改定 1.42022年12月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: database_2 / struct
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.52023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative secreted cellulose binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6631
ポリマ－10,6631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 256target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Putative secreted cellulose binding protein


分子量: 10662.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor A3(2) (バクテリア)
株: ATCC BAA-471 / A3(2) / M145 / 遺伝子: SCO1188 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9RJY2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
123isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
132isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic23D HNHA
153isotropic23D HNCO
163isotropic23D HN(CA)CO
173isotropic23D HNCA
183isotropic23D HN(COCA)CB
193isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1102isotropic22D CACO
1113isotropic22D CON
1121isotropic13D 1H-15N NOESY
1132isotropic13D 1H-15N NOESY aliphatic
1142isotropic13D 1H-15N NOESY aromatic
1154isotropic12D COSY
1164isotropic12D NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution125 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.5 mM [U-98% 15N] ScCBM2, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution225 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] ScCBM2, 100% D2O13C15N_sample_D2O100% D2O
solution325 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] ScCBM2, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution425 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.5 mM ScCBM2, 100% D2Ona_sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMsodium phosphatenatural abundance1
25 mMsodium chloridenatural abundance1
0.5 mMScCBM2[U-98% 15N]1
25 mMsodium phosphatenatural abundance2
25 mMsodium chloridenatural abundance2
0.5 mMScCBM2[U-98% 13C; U-98% 15N]2
25 mMsodium phosphatenatural abundance3
25 mMsodium chloridenatural abundance3
0.5 mMScCBM2[U-98% 13C; U-98% 15N]3
25 mMsodium phosphatenatural abundance4
25 mMsodium chloridenatural abundance4
0.5 mMScCBM2natural abundance4
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: conditions_1 / pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III80015 mm Z-gradient CP-TCI (H/C/N) probe
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III60025 mm Z-gradient CP-TCI (H/C/N) probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.5Bruker Biospin解析
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARA1.5Keller and Wuthrichchemical shift assignment
YASARA14.6.23Elmar Krieger精密化
MddNMR2Orekhov, Jaravine, Mayzel and Kazimierczuk解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 256 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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