[日本語] English
万見
- PDB-6f55: Complex structure of PACSIN SH3 domain and TRPV4 proline rich region -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f55
タイトルComplex structure of PACSIN SH3 domain and TRPV4 proline rich region
要素
  • PACSIN 3
  • PRR
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane tubulation / osmosensory signaling pathway / monoatomic cation channel activity / phosphatidylinositol binding / adherens junction / calcium channel activity / SH3 domain binding / intracellular calcium ion homeostasis / calmodulin binding / apical plasma membrane ...plasma membrane tubulation / osmosensory signaling pathway / monoatomic cation channel activity / phosphatidylinositol binding / adherens junction / calcium channel activity / SH3 domain binding / intracellular calcium ion homeostasis / calmodulin binding / apical plasma membrane / lipid binding / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 3 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4 / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 ...Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 3 / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4 / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / SH3 Domains / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Ion transport domain / Ion transport protein / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4 / PACSIN 3
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Glogowski, N.A. / Goretzki, B. / Diehl, E. / Duchardt-Ferner, E. / Hacker, C. / Hellmich, U.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Basis of TRPV4 N Terminus Interaction with Syndapin/PACSIN1-3 and PIP2.
著者: Goretzki, B. / Glogowski, N.A. / Diehl, E. / Duchardt-Ferner, E. / Hacker, C. / Gaudet, R. / Hellmich, U.A.
履歴
登録2017年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PACSIN 3
B: PRR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0152
ポリマ－9,0152
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1010 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5930 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 PACSIN 3 / Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons 3


分子量: 7398.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: PACSIN3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1G1I6
#2: タンパク質・ペプチド PRR / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 4


分子量: 1616.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1D5PXA5*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
1157isotropic43D HNCO
1147isotropic43D HN(CA)CO
1137isotropic23D HNCA
1127isotropic43D HN(CO)CA
1167isotropic43D HN(CA)CB
1117isotropic43D HBHA(CO)NH
1106isotropic43D H(CCO)NH
196isotropic43D H(CCO)NH
1206isotropic12D 1H-15N HSQC
116isotropic13D 1H-15N NOESY-HSQC
1186isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
126isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
1196isotropic32D 1H-13C HSQC aliphatic
136isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
1176isotropic22D 13C filtered and 13C edited NOESY-HSQC
1216isotropic33D 13C filtered and 13C edited NOESY-HSQC aromatic
1226isotropic23D 13C filtered and 13C edited NOESY-HSQC aliphatic
1241isotropic23D 13C filtered NOESY
1236isotropic42D 13C filtered TOCSY
1254isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
1264isotropic22D 1H-13C NOESY-HSQC
1318isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
1308isotropic22D 1H-13C NOESY-HSQC
1295isotropic32D 1H-13C HSQC aliphatic
1285isotropic32D 1H-13C NOESY-HSQC
1279isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
1329isotropic22D 1H-13C NOESY-HSQC
13310isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
13410isotropic22D 1H-13C NOESY-HSQC

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1250 uM [U-13C; U-15N] ggPacSH3, 1.25 mM unlabeled PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_250uM90% H2O/10% D2O
solution7250 uM [U-13C; U-15N] ggPacSH3, 90% H2O/10% D2OggPacSH390% H2O/10% D2O
solution6576 uM [U-13C; U-15N] ggPacSH3, 2.88 mM unlabeled PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_576uM90% H2O/10% D2O
solution4256.8 uM unlabeled ggPacSH3, 1.284 mM selectively 13C P124 and 15N A125 PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_13CP124_15NA12590% H2O/10% D2O
solution5256.8 uM [U-13C; U-15N] ggPacSH3, 1.284 mM selectively 13C P128 PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_13CP12890% H2O/10% D2O
solution8235 uM unlabeled ggPacSH3, 1.175 mM selectively 13C P126 PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_13CP12690% H2O/10% D2O
solution9235 uM unlabeled ggPacSH3, 1.175 mM selectively 13C K122 P130 PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_13CK122P13090% H2O/10% D2O
solution10229 uM unlabeled ggPacSH3, 1.145 mM selectively 13C P129 K133 PRR, 90% H2O/10% D2OggPacSH3_PRR_13CP129K13390% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
250 uMPacsin 3 SH3[U-13C; U-15N]1
1.25 mMPRRunlabeled1
250 uMPacsin 3 SH3[U-13C; U-15N]7
576 uMPacsin 3 SH3[U-13C; U-15N]6
2.88 mMPRRunlabeled6
256.8 uMPacsin 3 SH3unlabeled4
1.284 mMPRRselectively 13C P124 and 15N A1254
256.8 uMPacsin 3 SH3[U-13C; U-15N]5
1.284 mMPRRselectively 13C P1285
235 uMPacsin 3 SH3unlabeled8
1.175 mMPRRselectively 13C P1268
235 uMPacsin 3 SH3unlabeled9
1.175 mMPRRselectively 13C K122 P1309
229 uMPacsin 3 SH3unlabeled10
1.145 mMPRRselectively 13C P129 K13310
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: NMR-buffer complex / pH: 7 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9502
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6004

-
解析

ソフトウェア名称: CYANA / バージョン: 3.97 / 分類: 精密化
NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.9Guentertstructure calculation
CARA3.9Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNデータ解析
TopSpinBruker Biospin解析
OPALpLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る