[日本語] English
万見
- PDB-6f4m: Human JMJD5 in its apo form. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f4m
タイトルHuman JMJD5 in its apo form.
要素JmjC domain-containing protein 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / JMJC / JMJC DOMAIN / Lysine-specific demethylase 8 / JmjC domain-containing protein 5 / Arginyl C-3 Hydroxylase / JMJD5 / KDM8 / OXYGENASE / HYPOXIA / DNA-BINDING / METAL-BINDING / TRANSLATION / DSBH / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / JMJC HYDROXYLASE / JMJC DEMETHYLASE / KDMS / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATIONS / PTM / BETA-HYDROXYLATION / HYDROXYLATION / ARGININE HYDROXYLATION / RCC1 domain-containing protein 1 / RCCD1 / Regulator of chromosome condensation / 40S ribosomal protein S6 / RPS6 / RIBOSOME BIOGENESIS / TRANSCRIPTION / EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / CELL STRUCTURE / TRANSCRIPTION ACTIVATOR/INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / CANCER / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / : / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization ...[protein]-arginine 3-hydroxylase / peptidyl-arginine 3-dioxygenase activity / histone H3K36 demethylase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / Protein hydroxylation / aminopeptidase activity / : / regulation of signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / protein destabilization / G2/M transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromosome / fibroblast proliferation / endopeptidase activity / in utero embryonic development / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / KDM8-like, N-terminal ARM repeats / Cupin-like domain 8 / Cupin-like domain / Cupin / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional peptidase and arginyl-hydroxylase JMJD5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.705 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Islam, M.S. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: JMJD5 is a human arginyl C-3 hydroxylase.
著者: Wilkins, S.E. / Islam, S. / Gannon, J.M. / Markolovic, S. / Hopkinson, R.J. / Ge, W. / Schofield, C.J. / Chowdhury, R.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1341
ポリマ－27,1341
非ポリマー00
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.033, 66.438, 70.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 JmjC domain-containing protein 5 / LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 8 / JUMONJI DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 5 /


分子量: 27133.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 183-416) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM8, JMJD5 / プラスミド: PNIC28 BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N371, [50S ribosomal protein L16]-arginine 3-hydroxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 22.5 % PEG3350, 0.002 M MnCl2, 300 nl sitting drops (sample:well, 1:1 ratio)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月2日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.21 Å / Num. obs: 25416 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2481 / CC1/2: 0.52 / Rpim(I) all: 0.791 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000706Eデータ削減
HKL-2000706Eデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GJZ

4gjz


解像度: 1.705→48.21 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.46
詳細: REFINEMENT TARGET: ML and BULK SOLVENT MODELLING METHOD USED: FLAT MODEL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1865 1246 4.91 %
Rwork0.1696 --
obs0.1705 25366 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 56.9 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.705→48.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1901 0 0 207 2108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7642802
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6711211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005370
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7055-1.77380.36791070.29672476X-RAY DIFFRACTION93
1.7738-1.85450.27551380.24642657X-RAY DIFFRACTION100
1.8545-1.95230.2441560.21392637X-RAY DIFFRACTION100
1.9523-2.07460.19821520.17242656X-RAY DIFFRACTION100
2.0746-2.23480.19631420.16642681X-RAY DIFFRACTION100
2.2348-2.45960.18851430.16592694X-RAY DIFFRACTION100
2.4596-2.81550.19051030.16942731X-RAY DIFFRACTION100
2.8155-3.54710.18521460.15862733X-RAY DIFFRACTION100
3.5471-48.23280.15751590.15412855X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.60670.10620.12871.51581.03861.29180.00160.1113-0.1530.05180.10810.32810.4903-0.61880.01480.1767-0.06140.01570.27190.01830.2439-25.48136.5216-15.0789
20.66610.07760.49890.4309-0.44490.5585-0.0454-0.09390.0169-0.24490.07750.00370.1584-0.07540.00010.2498-0.0256-0.00620.2008-0.00160.1884-10.459717.479-33.0097
31.73490.6203-0.94752.13650.73281.08060.1001-0.3804-0.07430.4740.0115-0.0558-0.07720.09510.00010.2268-0.0306-0.04510.2359-0.00880.21984.20124.398-16.2739
41.50491.28080.58542.1814-0.78891.64760.0318-0.62730.26630.3948-0.095-0.3257-0.08190.26380.00370.1835-0.0139-0.02180.2635-0.00380.23694.23321.6692-22.1603
51.17680.30040.60430.7087-0.53221.24890.1966-0.01030.71180.33590.01870.2228-0.5712-0.32170.00360.28070.00820.04490.2515-0.02510.3254-18.638424.0581-23.1061
61.8258-0.7489-1.26990.21310.42780.9224-0.3315-0.31370.08570.65380.2424-0.0341-0.040.3103-0.00340.26180.01910.06940.1834-0.02980.3258-9.422821.0854-20.7106
70.45820.03950.54230.1271-0.12460.81870.0646-0.07370.15390.1417-0.183-0.1698-0.21560.057-0.00010.2002-0.01880.00770.2303-0.01020.2029-6.365714.7654-11.0434
81.12820.23470.13030.4906-0.23760.21430.04060.041-0.03480.0073-0.1013-0.02860.0922-0.028800.1743-0.0172-0.00190.14230.01840.1513-11.17689.8522-16.4075
91.5371-0.71661.0361.10750.27042.103-0.0147-0.31640.03490.0339-0.0077-0.3155-0.40090.0294-00.3241-0.0178-0.01840.214-0.04350.1756-6.386813.89110.0367
100.9084-0.90780.23621.30460.4040.70980.2682-0.1961-0.4370.0997-0.0313-0.25470.2543-0.04470.00040.2659-0.0452-0.06610.22830.06740.2618-2.2852.9660.9438
111.2489-0.7270.93840.9361-0.97630.9475-0.087-0.07390.0514-0.0165-0.00790.02140.118-0.1562-00.1564-0.02340.00760.1603-0.01080.1564-15.00958.9942-13.2691
120.64880.4737-0.02150.5155-0.63791.26640.0521-0.02740.17890.051-0.1052-0.1318-0.1683-0.0009-00.1881-0.00880.01350.1395-0.00180.1749-9.757514.3601-17.9809
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 182:211)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 212:230)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 231:254)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 255:277)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 278:305)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 306:312)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 313:325)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 326:341)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 342:365)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 366:381)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 382:399)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 400:416)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る