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- PDB-6f2h: Structure of Protease 1 from Pyrococcus horikoshii co-crystallize... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f2h | ||||||
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Title | Structure of Protease 1 from Pyrococcus horikoshii co-crystallized in presence of 10 mM Tb-Xo4 and potassium iodide. | ||||||
![]() | Deglycase PH1704 | ||||||
![]() | HYDROLASE / Tb-Xo4 / crystallophore / nucleation / phasing / Protease | ||||||
Function / homology | ![]() protein deglycase / protein deglycase activity / peptidase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / proteolysis / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Engilberge, S. / Riobe, F. / Di Pietro, S. / Franzetti, B. / Girard, E. / Dumont, E. / Maury, O. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Unveiling the Binding Modes of the Crystallophore, a Terbium-based Nucleating and Phasing Molecular Agent for Protein Crystallography. Authors: Engilberge, S. / Riobe, F. / Wagner, T. / Di Pietro, S. / Breyton, C. / Franzetti, B. / Shima, S. / Girard, E. / Dumont, E. / Maury, O. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.7 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 3.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 75.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 103.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6f2fC ![]() 6f2iC ![]() 6f2jC ![]() 6f2kC ![]() 6f2mC ![]() 6frmC ![]() 6frnC ![]() 6froC ![]() 6frqC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 18650.418 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O59413, protein deglycase, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases #2: Chemical | ChemComp-7MT / #3: Chemical | ChemComp-IOD / #4: Chemical | ChemComp-TB / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 100 mM Bis tris propane pH 7, 20 to 30% PEG3350, Potassium Iodide 200 mM. Tb-Xo4 was directly mixed with the protein solution at a final concentration of 10 mM prior to crystallization. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 8, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.6492 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.19→46.01 Å / Num. obs: 101279 / % possible obs: 99.12 % / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 35.94 Å2 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 11.43 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.19 Å / Rpim(I) all: 0.447 |
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.19→46.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.228 / SU Rfree Blow DPI: 0.17
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Displacement parameters | Biso mean: 40.97 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.21 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.19→46.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.19→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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