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万見
- PDB-6f0f: Crystal structure ASF1-ip2_s -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f0f
タイトルCrystal structure ASF1-ip2_s
要素
  • Histone chaperone ASF1A
  • ip2_s
キーワードCHAPERONE / protein-peptide complexe
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gaubert, A. / Guichard, B. / Murciano, B. / Le Du, M.H. / Ochsenbein, F. / Guerois, R. / Andreani, J.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
French National Research AgencyBREAKABOUND フランス
French National Research AgencyCHAPINHIB フランス
French National Research AgencyFRISBI フランス
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2019
タイトル: Design on a Rational Basis of High-Affinity Peptides Inhibiting the Histone Chaperone ASF1.
著者: Bakail, M. / Gaubert, A. / Andreani, J. / Moal, G. / Pinna, G. / Boyarchuk, E. / Gaillard, M.C. / Courbeyrette, R. / Mann, C. / Thuret, J.Y. / Guichard, B. / Murciano, B. / Richet, N. / ...著者: Bakail, M. / Gaubert, A. / Andreani, J. / Moal, G. / Pinna, G. / Boyarchuk, E. / Gaillard, M.C. / Courbeyrette, R. / Mann, C. / Thuret, J.Y. / Guichard, B. / Murciano, B. / Richet, N. / Poitou, A. / Frederic, C. / Le Du, M.H. / Agez, M. / Roelants, C. / Gurard-Levin, Z.A. / Almouzni, G. / Cherradi, N. / Guerois, R. / Ochsenbein, F.
履歴
登録2017年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1A
B: ip2_s


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8912
ポリマ－20,8912
非ポリマー00
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.410, 61.410, 220.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-280-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / hCIA


分子量: 17927.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y294
#2: タンパク質・ペプチド ip2_s


分子量: 2963.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: solid phase peptide synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: Tris-HCl 0.1M pH7.5, PEG8000 5%

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30.93 Å / Num. obs: 28132 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2io5

2io5


解像度: 2→30.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.388 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 1481 5 %RANDOM
Rwork0.1864 ---
obs0.1884 28132 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.55 Å2 / Biso mean: 43.094 Å2 / Biso min: 25.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.81 Å20 Å20 Å2
2--1.81 Å20 Å2
3----3.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→30.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1444 0 0 343 1787
Biso mean---57.64 -
残基数----183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.9552043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5075184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.68624.41677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.41415233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3351511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.2993
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.224
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.051 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 105 -
Rwork0.264 1992 -
all-2097 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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