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万見
- PDB-6ezi: PDZK1 domain 4 in complex with C-terminal peptide of human PepT2. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ezi
タイトルPDZK1 domain 4 in complex with C-terminal peptide of human PepT2.
要素
  • Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF3
  • Solute carrier family 15 member 2
キーワードPROTEIN BINDING / PDZK1 Human peptide transporter Na(+)-H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF3 Protein complex binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cation transmembrane transport / carnitine transport / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / peptidoglycan transport / Proton/oligopeptide cotransporters / dipeptide transport / dipeptide import across plasma membrane / peptide:proton symporter activity / dipeptide transmembrane transporter activity / scavenger receptor binding ...positive regulation of cation transmembrane transport / carnitine transport / positive regulation of ion transmembrane transporter activity / peptidoglycan transport / Proton/oligopeptide cotransporters / dipeptide transport / dipeptide import across plasma membrane / peptide:proton symporter activity / dipeptide transmembrane transporter activity / scavenger receptor binding / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / positive regulation of protein localization to membrane / xenobiotic transport / microvillus membrane / renal absorption / brush border / transport across blood-brain barrier / positive regulation of protein targeting to membrane / monoatomic ion transport / protein-membrane adaptor activity / regulation of monoatomic anion transport / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / brush border membrane / protein transport / apical plasma membrane / innate immune response / signaling receptor binding / protein-containing complex binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Oligopeptide transporter / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / PDZ domain / Alpha/beta knot methyltransferases / PDZ domain / Pdz3 Domain ...Oligopeptide transporter / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 1. / PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / PDZ domain / Alpha/beta knot methyltransferases / PDZ domain / Pdz3 Domain / MFS transporter superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 15 member 2 / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.50332103817 Å
データ登録者Loew, C. / Flayhan, A. / Pieprzyk, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Probing the Architecture of a Multi-PDZ Domain Protein: Structure of PDZK1 in Solution.
著者: Nelly R Hajizadeh / Joanna Pieprzyk / Petr Skopintsev / Ali Flayhan / Dmitri I Svergun / Christian Löw /
要旨: The scaffolding protein PDZK1 has been associated with the regulation of membrane transporters. It contains four conserved PDZ domains, which typically recognize a 3-5-residue long motif at the C ...The scaffolding protein PDZK1 has been associated with the regulation of membrane transporters. It contains four conserved PDZ domains, which typically recognize a 3-5-residue long motif at the C terminus of the binding partner. The atomic structures of the individual domains are available but their spatial arrangement in the full-length context influencing the binding properties remained elusive. Here we report a systematic study of full-length PDZK1 and deletion constructs using small-angle X-ray scattering, complemented with biochemical and functional studies on PDZK1 binding to known membrane protein partners. A hybrid modeling approach utilizing multiple scattering datasets yielded a well-defined, extended, asymmetric L-shaped domain organization of PDZK1 in contrast to a flexible "beads-on-string" model predicted by bioinformatics analysis. The linker regions of PDZK1 appear to play a central role in the arrangement of the four domains underlying the importance of studying scaffolding proteins in their full-length context.
履歴
登録2017年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF3
B: Solute carrier family 15 member 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9513
ポリマ－10,8592
非ポリマー921
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.400, 54.400, 150.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)

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要素

#1: タンパク質 Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF3 / NHERF-3 / CFTR-associated protein of 70 kDa / Na(+)/H(+) exchanger regulatory factor 3 / Na/Pi ...NHERF-3 / CFTR-associated protein of 70 kDa / Na(+)/H(+) exchanger regulatory factor 3 / Na/Pi cotransporter C-terminal-associated protein 1 / NaPi-Cap1 / PDZ domain-containing protein 1 / Sodium-hydrogen exchanger regulatory factor 3


分子量: 9653.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDZK1, CAP70, NHERF3, PDZD1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5T2W1
#2: タンパク質・ペプチド Solute carrier family 15 member 2 / Kidney H(+)/peptide cotransporter / Oligopeptide transporter / kidney isoform / Peptide transporter 2


分子量: 1205.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16348
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Trisodium citrate pH 6.45 20% PEG 4000 20 %(v/v) isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.07166 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07166 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→47.12 Å / Num. obs: 21856 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 35 % / Biso Wilson estimate: 18.8597757139 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06612 / Rrim(I) all: 0.06711 / Net I/σ(I): 33.85
反射 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / 冗長度: 34.8 % / Rmerge(I) obs: 0.963 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique obs: 3421 / CC1/2: 0.776 / Rrim(I) all: 0.9771 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Coot1.10.1_2155モデル構築
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4R2Z

4r2z


解像度: 1.50332103817→47.1117819659 Å / SU ML: 0.217232632749 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36321607249 / 位相誤差: 25.1660957435
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214201883363 1093 5.00137274641 %5%
Rwork0.193827423621 ---
obs0.194841046699 21854 99.708002555 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 36.6794828473 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.50332103817→47.1117819659 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数690 0 6 124 820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00700564800598809
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8359815742081100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0588887482759127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00504508991792146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9040965594314
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5033-1.57170.4157355081091310.3806827514212499X-RAY DIFFRACTION98.7978963186
1.5717-1.65460.3473710478971340.3335239337882542X-RAY DIFFRACTION100
1.6546-1.75830.3255349466441340.2908441510562540X-RAY DIFFRACTION99.9252615845
1.7583-1.8940.2589359859671340.2401354762282547X-RAY DIFFRACTION99.8138495905
1.894-2.08470.2343627457811350.1935947868292569X-RAY DIFFRACTION99.5948434622
2.0847-2.38630.2172273689021360.1726824101772581X-RAY DIFFRACTION99.8897058824
2.3863-3.00640.196460394151390.1846198154522648X-RAY DIFFRACTION99.7851772288
3.0064-47.13490.1676314483751500.1565621267852835X-RAY DIFFRACTION99.8995983936
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.384263472-1.023670295041.922080936048.366256923943.736823596443.546203810360.2910058155760.3714813648680.03136865893520.132317736851-0.410171053865-0.26229380727-0.285078360246-0.003533054472160.05209253962910.223252011175-0.0398861201901-0.007838385235550.1191055679880.008190586245570.22835618705518.27120264837.455989044480.2120414887
22.670109521740.4527354956590.8390516940472.274634177820.4754865970712.72287190618-0.1984309335720.231274957650.376978936332-0.085440358452-0.0576859864364-0.0735599247933-0.9542067139090.176264388120.274747540070.478318308947-0.0544930662121-0.03018000747280.200754797035-0.01259651534170.25514281478618.188081515315.428206665477.7726075767
32.90555915669-1.451871198850.9916159880247.570393565421.239967197024.469445067410.108272906601-0.1508158287670.2171959739-0.236828143165-0.2138726291630.297088486311-0.660330488775-0.8538378173640.06786291640590.2813112451880.0901257050295-0.005353541757330.253835756215-0.02132980905420.2286467937987.3814318329511.311047653873.5245059663
46.72173991622-3.597185689271.08065359473.147903730631.757179778714.653516698060.05015051564580.07209409011130.07434515526540.09698800333830.04035322625340.0831635591723-0.4362273570340.0179156592636-0.1346716781370.238232037949-0.063040599183-0.004285858236310.0994903717453-0.0184149904020.18597069792414.43869442546.8350382236678.1073325961
52.94754000248-1.155759807460.4778863391164.84615371117-5.72561272637.06013091195-0.114266729719-0.03110522803291.054256952310.191416871618-0.0440515817007-0.0895919202619-2.282466511670.3817399807880.08755386037380.8800350415970.0343895368058-0.0595667999040.316901134688-0.0493438878960.52021735877511.709557243822.295320257480.8669161435
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 372 through 390 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 391 through 426 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 427 through 444 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 445 through 457 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 764 through 771 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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