+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6exp | ||||||
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Title | Crystal structure of the SIRV3 AcrID1 (gp02) anti-CRISPR protein | ||||||
Components | SIRV3 AcrID1 (gp02) anti-CRISPR protein | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / Anti-CRISPR / CRISPR-Cas / Sulfolobus islandicus rod shaped virus 2 / inhibitor / SIRV3 | ||||||
Function / homology | Sulfolobus islandicus filamentous virus, Orf14 / Protein of unknown function (DUF1374) / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Sulfolobus islandicus rudivirus 3 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.93 Å | ||||||
Authors | He, F. / Bhoobalan-Chitty, Y. / Van, L.B. / Kjeldsen, A.L. / Dedola, M. / Makarova, K.S. / Koonin, E.V. / Brodersen, D.E. / Peng, X. | ||||||
Funding support | Denmark, 1items
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Citation | Journal: Nat Microbiol / Year: 2018 Title: Anti-CRISPR proteins encoded by archaeal lytic viruses inhibit subtype I-D immunity. Authors: He, F. / Bhoobalan-Chitty, Y. / Van, L.B. / Kjeldsen, A.L. / Dedola, M. / Makarova, K.S. / Koonin, E.V. / Brodersen, D.E. / Peng, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6exp.cif.gz | 465.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6exp.ent.gz | 325.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6exp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6exp_validation.pdf.gz | 475.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6exp_full_validation.pdf.gz | 489.9 KB | Display | |
Data in XML | 6exp_validation.xml.gz | 22.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6exp_validation.cif.gz | 31.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/6exp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/6exp | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 1 - 96 / Label seq-ID: 1 - 96
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-Components
#1: Protein | Mass: 13086.693 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus islandicus rudivirus 3 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta2 / References: UniProt: A0A1B3SN05 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 18-20% (w/v) PEG 8000, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris-Cl, pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.9802 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 31, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9802 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.93→26.89 Å / Num. obs: 67149 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 48.09 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rrim(I) all: 0.043 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.93→1.96 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.978 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3320 / CC1/2: 0.598 / Rrim(I) all: 1.17 / % possible all: 97.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.93→26.89 Å / SU ML: 0.268688593713 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33786083638 / Phase error: 34.3761580119 Details: Iterative reciprocal space refinement with manual rebuilding
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 80.9142368216 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.93→26.89 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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