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万見
- PDB-6et6: Crystal structure of muramidase from Acinetobacter baumannii AB 5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6et6
タイトルCrystal structure of muramidase from Acinetobacter baumannii AB 5075UW prophage
要素Lysozyme
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / muramidase / Lysozyme / Acinetobacter baumannii
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
SAR-endolysin-like / Endolysin/autolysin / : / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...SAR-endolysin-like / Endolysin/autolysin / : / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Boyko, K.M. / Nikolaeva, A.Y. / Sykilinda, N.N. / Shneider, M.M. / Miroshnikov, K.A. / Popov, V.O.
資金援助 ロシア, 2件
組織認可番号国
Russian Science Foundation Grant14-24-00172 ロシア
Russian Federal Space Agency (Roscosmos) ロシア
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2018
タイトル: Structure of anAcinetobacterBroad-Range Prophage Endolysin Reveals a C-Terminal alpha-Helix with the Proposed Role in Activity against Live Bacterial Cells.
著者: Sykilinda, N.N. / Nikolaeva, A.Y. / Shneider, M.M. / Mishkin, D.V. / Patutin, A.A. / Popov, V.O. / Boyko, K.M. / Klyachko, N.L. / Miroshnikov, K.A.
履歴
登録2017年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8193
ポリマ－21,6301
非ポリマー1882
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area340 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.980, 67.000, 75.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme


分子量: 21630.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: rrrD, ABUW_1326, CAS84_17450, CBI29_02574 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D5YGK2, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.2M Li2SO4; 0.1M MES pH 6.5; 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50.18 Å / Num. obs: 46812 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.2-1.2250.92923000.7620.4521.03994.6
6.57-50.185.50.0423090.9980.0180.04684.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
Aimless0.5.31データスケーリング
MoRDaモデル構築
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ANV

2anv


解像度: 1.2→50.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.61 / SU ML: 0.03 / SU R Cruickshank DPI: 0.0388 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.038
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1685 2373 5.1 %RANDOM
Rwork0.1474 ---
obs0.1485 44084 92.52 %-
原子変位パラメータBiso max: 104.76 Å2 / Biso mean: 17.417 Å2 / Biso min: 8.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2--1.19 Å2-0 Å2
3----0.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→50.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1139 0 11 229 1379
Biso mean--22.23 31.81 -
残基数----149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.021182
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9011.9531595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.11832577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5745150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41825.09453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.03715205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.027155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02273
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.19532300
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free32.476568
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.97652443
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 185 -
Rwork0.246 3215 -
all-3400 -
obs--93.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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