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Yorodumi- PDB-6esq: Structure of the acetoacetyl-CoA thiolase/HMG-CoA synthase comple... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6esq | ||||||
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Title | Structure of the acetoacetyl-CoA thiolase/HMG-CoA synthase complex from Methanothermococcus thermolithotrophicus soaked with acetyl-CoA | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / Isoprenoid synthesis / enzymatic channeling / mevalonate production / archaea / lipid biosynthesis / multi-enzymatic complex / scaffold protein / DUF35 family | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / acyltransferase activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methanothermococcus thermolithotrophicus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95 Å | ||||||
Authors | Voegeli, B. / Engilberge, S. / Girard, E. / Riobe, F. / Maury, O. / Erb, J.T. / Shima, S. / Wagner, T. | ||||||
Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2018 Title: Archaeal acetoacetyl-CoA thiolase/HMG-CoA synthase complex channels the intermediate via a fused CoA-binding site. Authors: Vogeli, B. / Engilberge, S. / Girard, E. / Riobe, F. / Maury, O. / Erb, T.J. / Shima, S. / Wagner, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6esq.cif.gz | 2.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6esq.ent.gz | 2.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6esq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6esq_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6esq_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 6esq_validation.xml.gz | 115.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6esq_validation.cif.gz | 155.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/6esq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/6esq | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 12 molecules ABCDEFGHIJKL
#1: Protein | Mass: 41943.410 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: wild-type / Source method: isolated from a natural source / Details: The catalytic Cys85 could be partially acetylated Source: (natural) Methanothermococcus thermolithotrophicus (archaea) Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: wild-type / Strain: DSM 2095, strain SN-1 / Tissue: / References: UniProt: A0A384E138*PLUS, acetyl-CoA C-acetyltransferase #2: Protein | Mass: 14910.377 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: wild-type / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Methanothermococcus thermolithotrophicus (archaea) Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: wild-type / Strain: DSM 2095, strain SN-1 / Tissue: / / References: UniProt: A0A384E139*PLUS #3: Protein | Mass: 37520.570 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: wild-type / Source method: isolated from a natural source / Details: The catalytic Cys114 could be partially acetylated Source: (natural) Methanothermococcus thermolithotrophicus (archaea) Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: wild-type / Strain: DSM 2095, strain SN-1 / Tissue: / References: UniProt: A0A384E143*PLUS, hydroxymethylglutaryl-CoA synthase |
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-Non-polymers , 6 types, 77 molecules
#4: Chemical | ChemComp-COA / #5: Chemical | ChemComp-K / #6: Chemical | ChemComp-ZN / #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-NA / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.53 % Description: Transparent square crystal of about 100 micron cube. |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: Crystallization was done under air using the sitting drop method (in a 24-well junior clover plate from Jena Bioscience). The crystallization reservoir contained 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 25- ...Details: Crystallization was done under air using the sitting drop method (in a 24-well junior clover plate from Jena Bioscience). The crystallization reservoir contained 100 mM Tris/HCl pH 8.0, 25-28% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH, average Mn about 797) and 50 mM MgCl2. Crystallization drop contained 1 to 2 ul of the purified fraction containing Thiolase/HMGCS complex at 50-60 mg/ml (pure at 60%) and 1 ul of precipitant. The crystal was soaked in the crystallization condition supplemented 100 mM acetyl-CoA for 1 min 30 sec. PH range: 8.0-9.0 / Temp details: 290-295 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1.64861 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 27, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.64861 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.95→49.3 Å / Num. obs: 76363 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 97.33 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/av σ(I): 14.9 / Net I/σ(I): 14.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.95→3.11 Å / Redundancy: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 2.024 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 10942 / CC1/2: 0.481 / Rpim(I) all: 0.577 / % possible all: 98.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.95→49.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.389
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Displacement parameters | Biso mean: 106.71 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.95→49.29 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.95→3.03 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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