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- PDB-6er5: X-ray structure of Trypanothione Reductase from Leishmania infant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6er5
タイトルX-ray structure of Trypanothione Reductase from Leishmania infantum in complex with 2-(diethylamino)ethyl 4-((3-(4-nitrophenyl)-3-oxopropyl)amino)benzoate
要素Trypanothione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / trypanothione / trypanothione reductase / Leishmania Infantum trypanothione reductase inhibitors.
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BVN / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania infantum (幼児リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Ilari, A. / Fiorillo, A.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
CNCCS イタリア
引用ジャーナル: Plos Negl Trop Dis / 年: 2018
タイトル: Identification and binding mode of a novel Leishmania Trypanothione reductase inhibitor from high throughput screening.
著者: Turcano, L. / Torrente, E. / Missineo, A. / Andreini, M. / Gramiccia, M. / Di Muccio, T. / Genovese, I. / Fiorillo, A. / Harper, S. / Bresciani, A. / Colotti, G. / Ilari, A.
履歴
登録2017年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02019年10月23日Group: Data collection / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1635
ポリマ－52,7721
非ポリマー1,3914
水00
1
A: Trypanothione reductase
ヘテロ分子

A: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,32610
ポリマ－105,5442
非ポリマー2,7828
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10080 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area36520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.330, 103.330, 191.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Trypanothione reductase


分子量: 52771.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania infantum (幼児リーシュマニア)
遺伝子: TRYR, LINJ_05_0350 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A4HSF7, trypanothione-disulfide reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-BVN / 2-(diethylamino)ethyl 4-((3-(4-nitrophenyl)-3-oxopropyl)amino)benzoate


分子量: 413.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H27N3O5
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Ammonium sulfate 1.4-1.7 M, TRIS-HCl buffer pH=8.0-8.7
PH範囲: 8.0-8.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.073 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.073 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.37→73.01 Å / Num. obs: 15365 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 25.38 % / Biso Wilson estimate: 80 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 16.45
反射 シェル解像度: 3.37→3.45 Å / 冗長度: 26.29 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1114 / CC1/2: 0.94 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JK6

2jk6


解像度: 3.37→73.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 28.934 / SU ML: 0.405 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.462 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26495 737 4.8 %RANDOM
Rwork0.20268 ---
obs0.20553 14626 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 132.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.4 Å2-0 Å2-0 Å2
2--8.4 Å2-0 Å2
3----16.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.37→73.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3694 0 93 0 3787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193866
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023623
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4241.9815245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0663.0028352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6975487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3324.331157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.0315630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8921519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02854
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.14812.9721951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.14412.971950
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.83319.4542437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other9.83319.4562438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.56513.6011915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.56713.5941908
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.26820.1482797
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.1874309
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.1864310
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.367→3.454 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 58 -
Rwork0.411 1045 -
obs--99.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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