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- PDB-6er3: Ruminococcus gnavus IT-sialidase CBM40 bound to alpha2,3 sialyllactose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6er3
タイトルRuminococcus gnavus IT-sialidase CBM40 bound to alpha2,3 sialyllactose
要素BNR/Asp-box repeat protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / sialidase / CBM / sialic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Trans-sialidase, domain 3 / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Sialidase superfamily / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Trans-sialidase, domain 3 / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Sialidase superfamily / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
exo-alpha-sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Owen, C.D. / Tailford, L.E. / Taylor, G.L. / Juge, N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/F016778/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Unravelling the specificity and mechanism of sialic acid recognition by the gut symbiont Ruminococcus gnavus.
著者: Owen, C.D. / Tailford, L.E. / Monaco, S. / Suligoj, T. / Vaux, L. / Lallement, R. / Khedri, Z. / Yu, H. / Lecointe, K. / Walshaw, J. / Tribolo, S. / Horrex, M. / Bell, A. / Chen, X. / Taylor, ...著者: Owen, C.D. / Tailford, L.E. / Monaco, S. / Suligoj, T. / Vaux, L. / Lallement, R. / Khedri, Z. / Yu, H. / Lecointe, K. / Walshaw, J. / Tribolo, S. / Horrex, M. / Bell, A. / Chen, X. / Taylor, G.L. / Varki, A. / Angulo, J. / Juge, N.
履歴
登録2017年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BNR/Asp-box repeat protein
B: BNR/Asp-box repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0155
ポリマ－40,9802
非ポリマー1,0353
水9,386521
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, The protein does not elute at a position corresponding to dimer on calibrated gel filtration column. Full length protein indicated to be a dimer by SEC MALS The ...根拠: light scattering, The protein does not elute at a position corresponding to dimer on calibrated gel filtration column. Full length protein indicated to be a dimer by SEC MALS The crystallographic dimer, when extrapolated to the full length protein using the catalytic domain crystal structure 4X47 and 2vw2 as a scaffold would introduce substantial slashes.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.800, 72.350, 51.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 7 - 194 / Label seq-ID: 1 - 188

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 BNR/Asp-box repeat protein / RgCBM40


分子量: 20489.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus gnavus ATCC 29149 (バクテリア)
遺伝子: RUMGNA_02694 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7B557
#2: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 471.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-3DGalpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2/a3-b2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Galp]{[(3+2)][a-D-Neup5Ac]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium chloride with 20% PEG 8000 crystal growth time was improved using micro-seeding Crystals were cryoprotected using the crystallisation condition supplemented with 25% (w/w) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→49.91 Å / Num. obs: 53954 / % possible obs: 74.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 19.974 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rrim(I) all: 0.04 / Χ2: 0.933 / Net I/σ(I): 22.94
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.37-1.412.40.3442.995950.43711.1
1.41-1.440.2864.6114270.34327.4
1.44-1.490.2565.4127820.30154.7
1.49-1.530.2126.533400.24767.5
1.53-1.580.1637.934100.1971.3
1.58-1.640.1279.5534460.14875.2
1.64-1.70.10810.8635640.12679.7
1.7-1.770.08613.0436120.10184
1.77-1.850.06715.9936450.07788
1.85-1.940.05419.235590.06390.9
1.94-2.040.04323.5234820.0592.3
2.04-2.170.03827.333020.04493.4
2.17-2.320.03630.2931370.04293.8
2.32-2.50.03832.4129610.04495.1
2.5-2.740.03736.3127260.04195.2
2.74-3.060.03440.9925210.03796.3
3.06-3.540.02948.8922110.03297.3
3.54-4.330.02958.2119090.03197.9
4.33-6.130.03258.6715020.03598.1
6.130.03458.028230.03796.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.37 Å39.48 Å
Translation1.37 Å39.48 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VW2

2vw2


解像度: 1.37→39.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / WRfactor Rfree: 0.2013 / WRfactor Rwork: 0.1616 / FOM work R set: 0.8687 / SU B: 1.041 / SU ML: 0.042 / SU R Cruickshank DPI: 0.0726 / SU Rfree: 0.0767 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1872 2709 5 %RANDOM
Rwork0.1493 ---
obs0.1512 51221 74.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 478.79 Å2 / Biso mean: 17.572 Å2 / Biso min: 3.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å2-0.55 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.37→39.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2781 0 70 521 3372
Biso mean--33.75 31.66 -
残基数----369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192942
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022887
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6491.993974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1183.0016527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7635377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.36125.469128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.79715508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5731514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02633
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4761.2321502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.4771.2321501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.3111.831881
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 10827 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.37→1.406 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 17 -
Rwork0.26 577 -
all-594 -
obs--11.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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