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- PDB-6eqt: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN KINETOCHORE PROTEIN CENP-N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eqt
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN KINETOCHORE PROTEIN CENP-N
要素Centromere protein N
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-binding / pyrin domain / Cenp-NL homology domain / related to Iml3
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing chromatin assembly / inner kinetochore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids ...CENP-A containing chromatin assembly / inner kinetochore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Centromere protein Chl4/mis15/CENP-N / Kinetochore protein CHL4 like
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.735 Å
データ登録者Pentakota, S. / Vetter, I.R. / Petrovic, A. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Decoding the centromeric nucleosome through CENP-N.
著者: Satyakrishna Pentakota / Keda Zhou / Charlotte Smith / Stefano Maffini / Arsen Petrovic / Garry P Morgan / John R Weir / Ingrid R Vetter / Andrea Musacchio / Karolin Luger /
要旨: Centromere protein (CENP) A, a histone H3 variant, is a key epigenetic determinant of chromosome domains known as centromeres. Centromeres nucleate kinetochores, multi-subunit complexes that capture ...Centromere protein (CENP) A, a histone H3 variant, is a key epigenetic determinant of chromosome domains known as centromeres. Centromeres nucleate kinetochores, multi-subunit complexes that capture spindle microtubules to promote chromosome segregation during mitosis. Two kinetochore proteins, CENP-C and CENP-N, recognize CENP-A in the context of a rare CENP-A nucleosome. Here, we reveal the structural basis for the exquisite selectivity of CENP-N for centromeres. CENP-N uses charge and space complementarity to decode the L1 loop that is unique to CENP-A. It also engages in extensive interactions with a 15-base pair segment of the distorted nucleosomal DNA double helix, in a position predicted to exclude chromatin remodelling enzymes. Besides CENP-A, stable centromere recruitment of CENP-N requires a coincident interaction with a newly identified binding motif on nucleosome-bound CENP-C. Collectively, our studies clarify how CENP-N and CENP-C decode and stabilize the non-canonical CENP-A nucleosome to enforce epigenetic centromere specification and kinetochore assembly.
履歴
登録2017年10月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere protein N
B: Centromere protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0582
ポリマ－52,0582
非ポリマー00
水37821
1
A: Centromere protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0291
ポリマ－26,0291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Centromere protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0291
ポリマ－26,0291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.300, 87.300, 81.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Centromere protein N / CENP-N / Interphase centromere complex protein 32


分子量: 26028.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPN, C16orf60, ICEN32, BM-309 / プラスミド: pST50Tr-DHFRHIS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96H22
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 % / Mosaicity: 0.095 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 6-16% PEG3350, pH 6.6-7.2 / PH範囲: 6.6-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.735→87.3 Å / Num. obs: 16182 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 79.69 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 17.28 / Num. measured all: 152272
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.735-2.810.7111.4611.3710344119011721.55198.5
2.81-2.880.8121.1251.8810476116611641.19599.8
2.88-2.970.8880.7532.8610870112511230.79599.8
2.97-3.060.9350.5693.810935110411020.699.8
3.06-3.160.9690.4195.1210553107210720.442100
3.16-3.270.9820.2976.939800101210100.31499.8
3.27-3.390.9910.2059.7694359929920.217100
3.39-3.530.9960.15312.3386849749720.16399.8
3.53-3.690.9960.12215.8788299269250.12999.9
3.69-3.870.9970.09919.6385938698690.105100
3.87-4.080.9980.07625.481468368360.08100
4.08-4.320.9990.0629.2474477907880.06499.7
4.32-4.620.9990.05432.3567087537520.05799.9
4.62-4.990.9990.04936.166127006990.05299.9
4.99-5.470.9990.04836.9861516326320.051100
5.47-6.120.9990.0536.1855665845840.053100
6.12-7.060.9980.0535.1644995225220.053100
7.06-8.650.9990.03744.9740824324320.039100
8.65-12.230.9990.03450.9830883463450.03799.7
12.23-87.30.9990.04446.4114541951910.04797.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XSCALEデータ削減
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.735→87.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.2545 / WRfactor Rwork: 0.1993 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.41 / FOM work R set: 0.7416 / SU B: 16.243 / SU ML: 0.31 / SU R Cruickshank DPI: 0.8841 / SU Rfree: 0.3358 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.884 / ESU R Free: 0.336 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2538 812 5 %RANDOM
Rwork0.2056 15370 --
obs0.208 16182 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 183.28 Å2 / Biso mean: 90.1837 Å2 / Biso min: 50.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.69 Å20 Å2-0 Å2
2---4.69 Å20 Å2
3---9.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.735→87.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3451 0 0 21 3472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193533
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2611.9354766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7375410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.68423.931173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.46215676
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1491522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.488.8031646
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.91813.1862051
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4769.1211887
LS精密化 シェル解像度: 2.735→2.806 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.443 58 -
Rwork0.428 1112 -
all-1170 -
obs--98.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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