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- PDB-6eou: O-GlcNAc transferase TPR domain with the intellectual disability ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eou
タイトルO-GlcNAc transferase TPR domain with the intellectual disability associated mutation L254F
要素UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / intellectual disability associated point mutation in O-GlcNAc transferase tetratricopeptide domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / response to nutrient / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / circadian regulation of gene expression / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Gundogdu, M. / van Aalten, D.M.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust110061 英国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2018
タイトル: The O-GlcNAc Transferase Intellectual Disability Mutation L254F Distorts the TPR Helix.
著者: Gundogdu, M. / Llabres, S. / Gorelik, A. / Ferenbach, A.T. / Zachariae, U. / van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年7月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5401
ポリマ－43,5401
非ポリマー00
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.000, 203.162, 116.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 43540.250 Da / 分子数: 1 / 変異: L254F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: Orthorhombic rod and disc shaped
結晶化温度: 295.2 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Na-HEPES and 0.1 M MOPS-HCl pH 7,5, 0.04 M diethylene glycol, 0.04 M triethylene glycol, 0.04 M tetraethylene glycol, 0.04 M pentaethylene glycol, 20 % v/v ethylene glycol and 10 % w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryogenic
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月13日
放射モノクロメーター: 1st diamond beam splitter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→46.58 Å / Num. obs: 54404 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3067 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.45 / Rrim(I) all: 0.73 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
Aimless7.0.010データスケーリング
MOLREP7.0.010位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1W3B

1w3b


解像度: 1.75→101.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.175 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22681 2582 4.8 %RANDOM
Rwork0.19101 ---
obs0.19268 51770 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.879 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.75→101.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2692 0 0 280 2972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0192770
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0681.9493768
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18635837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2395348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.93524.255141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.65115446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4921518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023159
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02578
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6863.491380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6633.4881379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7875.2161726
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.7995.2171727
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9154.0661390
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9064.0681388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.455.8782038
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.66142.6283327
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.78542.13240
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 201 -
Rwork0.258 3810 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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