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- PDB-6emi: Crystal structure of a variant of human butyrylcholinesterase exp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6emi
タイトルCrystal structure of a variant of human butyrylcholinesterase expressed in bacteria.
要素Cholinesterase
キーワードHYDROLASE / alpha-beta hydrolase / prokaryotic expression / dimeric form / disulfide bond.
機能・相同性
機能・相同性情報


cholinesterase / neuroblast differentiation / cocaine catabolic process / response to folic acid / Neurotransmitter clearance / choline binding / response to alkaloid / acetylcholine catabolic process / cholinesterase activity / choline metabolic process ...cholinesterase / neuroblast differentiation / cocaine catabolic process / response to folic acid / Neurotransmitter clearance / choline binding / response to alkaloid / acetylcholine catabolic process / cholinesterase activity / choline metabolic process / negative regulation of synaptic transmission / peptide hormone processing / hydrolase activity, acting on ester bonds / acetylcholinesterase activity / Aspirin ADME / nuclear envelope lumen / Synthesis of PC / catalytic activity / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / xenobiotic metabolic process / response to glucocorticoid / learning / amyloid-beta binding / blood microparticle / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / enzyme binding / : / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Cholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.476 Å
データ登録者Brazzolotto, X. / Igert, A. / Guillon, V. / Santoni, G. / Nachon, F.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French Ministry of DefensePDH-2-NRBC-3-C-3201 フランス
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2017
タイトル: Bacterial Expression of Human Butyrylcholinesterase as a Tool for Nerve Agent Bioscavengers Development.
著者: Brazzolotto, X. / Igert, A. / Guillon, V. / Santoni, G. / Nachon, F.
履歴
登録2017年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine_hist / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low / _software.name
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cholinesterase
B: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,72841
ポリマ－120,2602
非ポリマー3,46839
水6,774376
1
A: Cholinesterase
ヘテロ分子

A: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,00132
ポリマ－120,2602
非ポリマー2,74130
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: Cholinesterase
ヘテロ分子

B: Cholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,45450
ポリマ－120,2602
非ポリマー4,19448
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)159.840, 75.170, 122.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cholinesterase / Acylcholine acylhydrolase / Butyrylcholine esterase / Choline esterase II / Pseudocholinesterase


分子量: 60129.930 Da / 分子数: 2
変異: -3G, -2A, -1M, A7T, S48P, D54G, C66M, Q71T, L110M, I111V, H126P, Q176K, K180D, N188D, K190N, S191R, S215P, F227A, T234M, L236P, Y237E, T250L, L274D, G283S, I305T, N342D, I356V, G360N, V377E, ...変異: -3G, -2A, -1M, A7T, S48P, D54G, C66M, Q71T, L110M, I111V, H126P, Q176K, K180D, N188D, K190N, S191R, S215P, F227A, T234M, L236P, Y237E, T250L, L274D, G283S, I305T, N342D, I356V, G360N, V377E, D379E, Q380D, E387D, G390A, D391E, N397F, T406A, F409Y, S410A, W412H, F417Y, D454L, A459E, S466E, V468M, K469R, S489Q, S495P, T508S, Q518H, T523N, 530STOP
由来タイプ: 組換発現
詳細: A and B chains were numbered according to the sequence of the physiological human butyrylcholinaesterase.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCHE, CHE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06276, cholinesterase

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非ポリマー , 6種, 415分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.074 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.074 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.476→65.02 Å / Num. obs: 51072 / % possible obs: 98.37 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1163 / Rpim(I) all: 0.0737 / Rrim(I) all: 0.1381 / Net I/σ(I): 7.92
反射 シェル解像度: 2.476→2.565 Å / Rmerge(I) obs: 0.5303 / Rpim(I) all: 0.3278 / Rrim(I) all: 0.6246

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
PHASER位相決定
autoPROCデータスケーリング
MxCuBEデータ収集
autoPROCデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P0I

1p0i


解像度: 2.476→65.02 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 2576 5.06 %
Rwork0.222 --
obs0.2237 50941 98.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.476→65.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8420 0 219 376 9015
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53111939
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4486209
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041541
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4758-2.52340.32411400.30042700X-RAY DIFFRACTION98
2.5234-2.57490.32751320.28232619X-RAY DIFFRACTION98
2.5749-2.63090.34081220.29422647X-RAY DIFFRACTION98
2.6309-2.69210.29771360.28442696X-RAY DIFFRACTION98
2.6921-2.75940.30151540.27722694X-RAY DIFFRACTION98
2.7594-2.83410.33881410.25752645X-RAY DIFFRACTION99
2.8341-2.91740.26691230.25972679X-RAY DIFFRACTION98
2.9174-3.01160.30441620.24552662X-RAY DIFFRACTION98
3.0116-3.11930.26281490.24152698X-RAY DIFFRACTION99
3.1193-3.24410.29711580.23522660X-RAY DIFFRACTION99
3.2441-3.39180.31271580.22782682X-RAY DIFFRACTION99
3.3918-3.57060.23111520.21592678X-RAY DIFFRACTION99
3.5706-3.79430.25521380.20482703X-RAY DIFFRACTION99
3.7943-4.08720.2531190.19392713X-RAY DIFFRACTION99
4.0872-4.49850.18871600.18522679X-RAY DIFFRACTION98
4.4985-5.14920.19861510.18442726X-RAY DIFFRACTION99
5.1492-6.48670.24021440.21742740X-RAY DIFFRACTION99
6.4867-68.64770.21981370.19342744X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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