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- PDB-6eld: Crystal structure of TIA-1 RRM1 in complex with U1C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eld
タイトルCrystal structure of TIA-1 RRM1 in complex with U1C
要素Nucleolysin TIA-1 isoform p40,U1 small nuclear ribonucleoprotein C
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM domain / Protein-RNA interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-mRNA 5'-splice site binding / protein localization to cytoplasmic stress granule / nuclear stress granule / poly(A) binding / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / commitment complex / U1 snRNP / FGFR2 alternative splicing ...pre-mRNA 5'-splice site binding / protein localization to cytoplasmic stress granule / nuclear stress granule / poly(A) binding / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / commitment complex / U1 snRNP / FGFR2 alternative splicing / U2-type prespliceosome / negative regulation of cytokine production / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 5'-splice site recognition / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / stress granule assembly / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / single-stranded RNA binding / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / apoptotic process / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TIA-1, RNA recognition motif 1 / TIA-1, RNA recognition motif 2 / TIAR, RNA recognition motif 3 / U1 small nuclear ribonucleoprotein C / U1-C, C2H2-type zinc finger / U1 zinc finger / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif ...TIA-1, RNA recognition motif 1 / TIA-1, RNA recognition motif 2 / TIAR, RNA recognition motif 3 / U1 small nuclear ribonucleoprotein C / U1-C, C2H2-type zinc finger / U1 zinc finger / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Matrin/U1-C-like, C2H2-type zinc finger / U1-like zinc finger / Zinc finger C2H2 superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
U1 small nuclear ribonucleoprotein C / Cytotoxic granule associated RNA binding protein TIA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.485 Å
データ登録者Jagtap, P.K.A. / Sattler, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of TIA-1 RRM1 in complex with U1C
著者: Jagtap, P.K.A. / Sattler, M.
履歴
登録2017年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleolysin TIA-1 isoform p40,U1 small nuclear ribonucleoprotein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2421
ポリマ－15,2421
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.110, 71.110, 60.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Nucleolysin TIA-1 isoform p40,U1 small nuclear ribonucleoprotein C / RNA-binding protein TIA-1 / T-cell-restricted intracellular antigen-1 / TIA-1 / p40-TIA-1 / U1C


分子量: 15242.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein is a chimeric protein made from TIA-1 RRM1 and U1C protein from human fused together with GS linker
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIA1, SNRPC / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P31483, UniProt: P09234
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 % / 解説: Rod shaped crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 10% PEG6000 and 10% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.485→43.223 Å / Num. obs: 6053 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.16 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 1.095 / Net I/σ(I): 16.85
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.49-2.555.5140.7631.814010.8160.83686.6
2.55-2.626.3220.712.314500.7440.77199.1
2.62-2.76.1710.5243.134270.8630.57199.1
2.7-2.785.7520.4183.674040.9190.45898.3
2.78-2.876.3660.344.84210.9350.36998.1
2.87-2.976.4020.2356.763830.9870.25498.5
2.97-3.086.3940.1868.733730.9820.20198.9
3.08-3.216.4630.14211.293650.9890.15398.9
3.21-3.356.0430.10914.233480.9940.11898
3.35-3.515.830.08619.033300.9950.09397.6
3.51-3.76.4830.07122.893170.9970.07698.8
3.7-3.936.3660.05628.672950.9980.0697.4
3.93-4.26.0790.05232.872800.9990.05696.6
4.2-4.545.7370.04434.962550.9970.04897.7
4.54-4.976.2890.04238.62390.9980.04596.4
4.97-5.566.3730.03837.652200.9990.04196.5
5.56-6.426.2190.03737.971920.9990.0497
6.42-7.866.1730.03241.251620.9990.03494.7
7.86-11.116.1150.02845.071220.9990.0393.1
11.11-43.2236.2030.02449.066910.02688.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5O2V

5o2v


解像度: 2.485→43.223 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2422 303 5.01 %
Rwork0.1969 --
obs0.1992 6052 96.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.93 Å2 / Biso mean: 77.367 Å2 / Biso min: 40.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.485→43.223 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数821 0 0 3 824
Biso mean---60.19 -
残基数----107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001837
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3391133
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035126
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.277499
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2 / % reflection obs: 97 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.4853-3.13110.28261500.256528583008
3.1311-43.22950.23271530.182528913044
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.41580.37470.48916.94232.6153.5613-0.31150.3164-0.5274-1.3736-0.02820.66920.1625-0.16850.2990.5992-0.0409-0.04450.6069-0.05060.43122.543330.4607-6.7257
22.6394-3.08342.23866.41470.47469.3593-0.24940.3999-0.39140.48710.29680.54890.2881-0.2412-0.03010.5716-0.1253-0.03190.43290.0540.61899.994721.58440.5812
36.9815-4.3343-2.61423.951-1.24029.621-0.43780.25010.2420.01030.58230.4530.1853-0.5378-0.11880.4757-0.01480.00810.65790.03140.4640.185535.3756-1.9053
43.02662.676-0.75884.79121.7022.7723-0.2869-1.4553-0.49520.48190.39440.28750.4012-0.975-0.13010.51820.04520.09240.68880.16470.4197-0.469228.85296.318
58.8046-3.3952-1.14794.058-1.27058.1449-0.1193-0.5038-0.3021-0.16450.2127-0.0585-0.0817-0.5715-0.05270.5512-0.07140.010.69830.00140.43161.390335.16060.9841
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 67 through 85 )A67 - 85
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 111 through 137 )A111 - 137
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 2 through 19 )A2 - 19
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 20 through 29 )A20 - 29
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 30 through 66 )A30 - 66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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