[日本語] English
万見
- PDB-6ejb: Human Xylosyltransferase 1 in complex with peptide QEEEGSAGGQGG -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ejb
タイトルHuman Xylosyltransferase 1 in complex with peptide QEEEGSAGGQGG
要素
  • Protein AMBP
  • Xylosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / Proteoglycan / Glycosyltransferase / Golgi / Xylosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein xylosyltransferase / protein xylosyltransferase activity / Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / : / Golgi cis cisterna / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process ...protein xylosyltransferase / protein xylosyltransferase activity / Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / : / Golgi cis cisterna / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan metabolic process / IgA binding / negative regulation of immune response / embryonic skeletal system development / heme catabolic process / negative regulation of JNK cascade / ossification involved in bone maturation / Scavenging of heme from plasma / calcium channel inhibitor activity / female pregnancy / serine-type endopeptidase inhibitor activity / carbohydrate binding / : / nuclear membrane / blood microparticle / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / cell adhesion / Golgi membrane / heme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Xylosyltransferase, C-terminal / Xylosyltransferase / Xylosyltransferase C terminal / Protein AMBP / Glycosyl transferase, family 14 / Core-2/I-Branching enzyme / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. ...Xylosyltransferase, C-terminal / Xylosyltransferase / Xylosyltransferase C terminal / Protein AMBP / Glycosyl transferase, family 14 / Core-2/I-Branching enzyme / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein AMBP / Xylosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.557 Å
データ登録者Briggs, D.C. / Hohenester, E.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101748/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Basis for the Initiation of Glycosaminoglycan Biosynthesis by Human Xylosyltransferase 1.
著者: Briggs, D.C. / Hohenester, E.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Xylosyltransferase 1
B: Protein AMBP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3223
ポリマ－87,2272
非ポリマー951
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: This peptide is a substrate for this enzyme, as determined by activity assay.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area30790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.475, 86.694, 152.642
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Xylosyltransferase 1 / Peptide O-xylosyltransferase 1 / Xylosyltransferase I / XylT-I


分子量: 86122.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 232-959 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XYLT1, XT1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293FS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86Y38, protein xylosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Protein AMBP


分子量: 1105.029 Da / 分子数: 1 / Mutation: G216A, L220G, V221G / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02760
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 55-65% Morpheus Precipitant mix 2 (PEG8000 and Ethylene glycol) 0.1M Bicine/Tris buffer at pH 7.5 0.1M of NPS mix (0.033M of each)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.557→76.42 Å / Num. obs: 29622 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 36.15 Å2 / CC1/2: 0.971 / Rmerge(I) obs: 0.203 / Rpim(I) all: 0.112 / Rrim(I) all: 0.233 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.56-2.634.11.27821670.4730.7421.486100
11.45-76.4240.0814070.9920.0410.09199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.31データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GAM

2gam


解像度: 2.557→76.321 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2795 1451 4.93 %
Rwork0.2393 --
obs0.2412 29426 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.99 Å2 / Biso mean: 44.3944 Å2 / Biso min: 19.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.557→76.321 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5608 0 5 10 5623
Biso mean--76.17 29.56 -
残基数----712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4757873
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039845
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.723411
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.557-2.64840.41891240.37542610273494
2.6484-2.75440.40541540.3422750290499
2.7544-2.87980.36961450.322127792924100
2.8798-3.03160.38081380.309127792917100
3.0316-3.22160.35571530.28927762929100
3.2216-3.47030.3171370.261727912928100
3.4703-3.81950.24471590.218628112970100
3.8195-4.37220.22971440.1928222966100
4.3722-5.50820.18651360.173428703006100
5.5082-76.3550.23391610.205829873148100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9080.3791-0.69741.23540.10020.7488-0.023-0.0114-0.26370.0802-0.01290.08730.0236-0.12170.01140.2230.0144-0.0290.26760.04690.4291-1.316818.703355.8807
20.85640.34030.11621.67430.00740.6832-0.0375-0.1491-0.12570.07950.0042-0.05870.0208-0.00910.02520.25850.03430.01190.24880.00770.37946.90922.906757.7661
30.74590.1077-0.28041.23150.01591.33620.0113-0.16040.12110.0858-0.06790.1796-0.2008-0.13830.03960.31170.0348-0.01820.2871-0.06350.3585-3.966157.721562.8873
48.05051.33875.06614.79260.80926.36170.0537-1.3075-0.12680.510.40520.04630.28360.2682-0.39960.6686-0.02960.04180.5598-0.01210.4942-3.095121.497370.6461
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 252 through 348 )A252 - 348
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 349 through 628 )A349 - 628
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 629 through 959 )A629 - 959
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 211 through 220 )B211 - 220

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る