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- PDB-6ein: Crystal structure of KDM5B in complex with S49365a. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ein
タイトルCrystal structure of KDM5B in complex with S49365a.
要素Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B
キーワードOXIDOREDUCTASE / KDM5B Lysine specific demethylase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis ...regulation of estradiol secretion / mammary duct terminal end bud growth / uterus morphogenesis / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / lens fiber cell differentiation / histone H3K4 demethylase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / histone demethylase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / single fertilization / response to fungicide / cellular response to leukemia inhibitory factor / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / post-embryonic development / HDMs demethylate histones / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / rhythmic process / histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B7Z / : / Lysine-specific demethylase 5B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Srikannathasan, V. / Newman, J.A. / Szykowska, A. / Wright, M. / Ruda, G.F. / Vazquez-Rodriguez, S.A. / Kupinska, K. / Strain-Damerell, C. / Burgess-Brown, N.A. / Arrowsmith, C.H. ...Srikannathasan, V. / Newman, J.A. / Szykowska, A. / Wright, M. / Ruda, G.F. / Vazquez-Rodriguez, S.A. / Kupinska, K. / Strain-Damerell, C. / Burgess-Brown, N.A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Oppermann, U. / Huber, K. / von Delft, F.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of KDM5B in complex with S49365a.
著者: srikannathasan, v.
履歴
登録2017年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年9月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.name / _entity.details / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2639
ポリマ－55,4581
非ポリマー8058
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area20030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.470, 143.470, 153.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 5B,Lysine-specific demethylase 5B / Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing ...Cancer/testis antigen 31 / CT31 / Histone demethylase JARID1B / Jumonji/ARID domain-containing protein 1B / PLU-1 / Retinoblastoma-binding protein 2 homolog 1 / RBP2-H1


分子量: 55457.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CYL- Cysteine modified compound,CYL- Cysteine modified compound
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM5B, JARID1B, PLU1, RBBP2H1 / プラスミド: PFB-LIC-BSE / Cell (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9UGL1, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 5種, 221分子

#2: 化合物 ChemComp-B7Z / 8-[4-[2-(4-propanoylpiperazin-1-yl)ethyl]pyrazol-1-yl]-3~{H}-pyrido[3,4-d]pyrimidin-4-one


分子量: 381.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N7O2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 0.8M Pottassium Phosphate-dibasic, 0.8M Sodium Phosphate monobasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月12日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→44.91 Å / Num. obs: 54032 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.11→2.16 Å / 冗長度: 16.6 % / Rmerge(I) obs: 2.588 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5A1F

5a1f


解像度: 2.11→44.91 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 2575 4.77 %
Rwork0.196 --
obs0.198 53970 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→44.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 48 213 3757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093677
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8954996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6332205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007663
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.11-2.15060.31341510.29392777X-RAY DIFFRACTION100
2.1506-2.19450.29121430.27742805X-RAY DIFFRACTION100
2.1945-2.24220.32421410.26042820X-RAY DIFFRACTION100
2.2422-2.29440.30231360.25492790X-RAY DIFFRACTION100
2.2944-2.35170.28411320.2372832X-RAY DIFFRACTION100
2.3517-2.41530.24441430.21872813X-RAY DIFFRACTION100
2.4153-2.48640.26321550.22162802X-RAY DIFFRACTION100
2.4864-2.56660.24351360.21972843X-RAY DIFFRACTION100
2.5666-2.65840.25571300.22252846X-RAY DIFFRACTION100
2.6584-2.76480.30431550.22422806X-RAY DIFFRACTION100
2.7648-2.89060.21721270.21852851X-RAY DIFFRACTION100
2.8906-3.0430.26381600.21182838X-RAY DIFFRACTION100
3.043-3.23360.25551410.21262845X-RAY DIFFRACTION100
3.2336-3.48310.23461440.20842866X-RAY DIFFRACTION100
3.4831-3.83350.23611370.18182887X-RAY DIFFRACTION100
3.8335-4.38780.18121390.15792916X-RAY DIFFRACTION100
4.3878-5.52660.16521610.14812940X-RAY DIFFRACTION100
5.5266-44.91640.18021440.18163118X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 77.5032 Å / Origin y: 67.3316 Å / Origin z: 11.9932 Å
111213212223313233
T0.2204 Å2-0.0256 Å20.0216 Å2-0.3507 Å2-0.0196 Å2--0.2375 Å2
L2.345 °20.2433 °20.2041 °2-0.5085 °2-0.0901 °2--0.1959 °2
S-0.0552 Å °0.0194 Å °0.0267 Å °-0.0102 Å °0.0345 Å °0.0274 Å °0.0203 Å °0.061 Å °0.0186 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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