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- PDB-6egd: Crystal structure of the unphosphorylated IRAK4 kinase domain Bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6egd
タイトルCrystal structure of the unphosphorylated IRAK4 kinase domain Bound to a type I inhibitor
要素Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / Unphosphorylated / Inactive / SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / Toll signaling pathway / neutrophil migration / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil mediated immunity / interleukin-1 receptor binding ...IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / Toll signaling pathway / neutrophil migration / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil mediated immunity / interleukin-1 receptor binding / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / interleukin-1-mediated signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / toll-like receptor signaling pathway / extrinsic component of plasma membrane / JNK cascade / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cytokine-mediated signaling pathway / Interleukin-1 signaling / PIP3 activates AKT signaling / kinase activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / phosphorylation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / cell surface / magnesium ion binding / extracellular space / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK4, Death domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK4, Death domain / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J87 / Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ferrao, R. / Wu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Conformational flexibility and inhibitor binding to unphosphorylated interleukin-1 receptor-associated kinase 4 (IRAK4).
著者: Wang, L. / Ferrao, R. / Li, Q. / Hatcher, J.M. / Choi, H.G. / Buhrlage, S.J. / Gray, N.S. / Wu, H.
履歴
登録2018年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
A: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2264
ポリマ－67,4332
非ポリマー7932
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.450, 59.500, 75.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK-4 / Renal carcinoma antigen NY-REN-64


分子量: 33716.324 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein kinase domain residues 164-460 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9NWZ3, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-J87 / N-[2-methoxy-4-(morpholin-4-yl)phenyl]-2-(pyridin-3-yl)-1,3-thiazole-5-carboxamide


分子量: 396.463 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N4O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 150 mM DL-Malic acid and 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→44.29 Å / Num. obs: 34388 / % possible obs: 99.29 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 21.17
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 1.97 / Num. unique obs: 3358 / CC1/2: 0.77 / % possible all: 98.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→44.29 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2303 1995 5.8 %
Rwork0.1814 --
obs0.1843 34382 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→44.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4292 0 56 143 4491
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074426
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0725962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8531663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004768
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0999-2.15240.33541460.24642245X-RAY DIFFRACTION98
2.1524-2.21060.29131340.24082320X-RAY DIFFRACTION99
2.2106-2.27570.31161260.22742267X-RAY DIFFRACTION99
2.2757-2.34910.28441580.2152274X-RAY DIFFRACTION99
2.3491-2.43310.29681360.21052330X-RAY DIFFRACTION99
2.4331-2.53050.28021430.20822284X-RAY DIFFRACTION99
2.5305-2.64560.27881420.2042285X-RAY DIFFRACTION99
2.6456-2.78510.29851440.2012317X-RAY DIFFRACTION99
2.7851-2.95960.27171430.21222321X-RAY DIFFRACTION100
2.9596-3.1880.25441400.19652327X-RAY DIFFRACTION100
3.188-3.50870.22651470.18122321X-RAY DIFFRACTION100
3.5087-4.01620.23521420.16112344X-RAY DIFFRACTION100
4.0162-5.05880.16621460.14262353X-RAY DIFFRACTION100
5.0588-44.30330.19461480.17892399X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0104-1.5529-0.88811.41030.58961.14460.0360.1385-0.3711-0.3701-0.13610.17630.1328-0.02260.08560.4873-0.0142-0.08810.3321-0.00070.3671-14.0134-21.8627-5.1932
22.88170.8567-0.74884.8824-1.64123.43050.07040.2417-0.2907-0.2601-0.1633-0.03020.59620.11660.14250.44120.0282-0.00740.3881-0.01970.269-6.496-14.8909-9.2038
33.40370.8932-0.63593.957-0.55344.79-0.04690.29070.2846-0.28460.10030.19430.0047-0.0836-0.00940.29950.0169-0.0160.32260.02990.305-4.15632.7281-17.9742
46.37790.6497-1.0323.38280.24222.89670.25740.231-1.0517-0.0208-0.64670.5350.5865-0.43280.53220.4986-0.2099-0.03260.5991-0.10960.8068-4.8601-27.2076-63.7582
51.607-0.7906-1.13784.75851.71462.468-0.20490.038-0.73030.4962-0.49551.33460.3463-0.60870.52020.4564-0.16610.06070.5552-0.07270.8164-9.1772-17.324-58.3235
63.21591.86180.1645.04910.72662.8762-0.0948-0.0041-0.4158-0.0302-0.23120.44720.0661-0.30310.24980.3146-0.05880.06550.3545-0.06260.5181-0.5097-13.0175-61.4066
79.4872-1.177-3.39974.22360.35263.8230.24920.81860.2672-0.3697-0.02820.1995-0.4027-0.4599-0.19070.4952-0.0408-0.0170.40150.03030.3174-5.16733.0743-58.8318
82.7539-1.5484-0.19673.4205-0.39584.9741-0.0419-0.1682-0.3880.17650.17610.4125-0.3716-0.365-0.11480.3203-0.06290.03210.36910.02530.4043-7.3071-5.672-50.2156
92.1367-1.7907-0.70696.1347-1.09127.1356-0.309-0.4819-0.43070.33610.0851-0.3935-0.38830.6520.12260.4189-0.06940.00390.46170.00850.3684.5475-1.8546-45.8528
109.54911.67460.78412.23134.0098.03690.2553-0.49171.09521.0738-0.0517-0.3925-1.22770.696-0.30510.8661-0.2099-0.09640.7504-0.02170.551811.87097.0009-41.7479
114.0367-1.5979-1.65344.74020.48723.90720.071-0.1260.74-0.09470.1278-0.7399-1.1720.7901-0.16230.6708-0.2336-0.02440.5412-0.05930.55878.48898.7665-53.7757
126.63810.2582-1.79414.822-0.1491.5850.0953-0.32760.48260.42520.3663-0.0498-1.2832-0.2207-0.48850.59220.03830.02540.3647-0.0480.3659-6.13379.932-48.7868
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 162 through 222 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 223 through 284 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 285 through 458 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 165 through 187 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 188 through 247 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 248 through 284 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 285 through 305 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 306 through 365 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 366 through 395 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 396 through 413 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 414 through 436 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 437 through 458 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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