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- PDB-6efv: The NADPH-dependent sulfite reductase flavoprotein adopts an exte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6efv
タイトルThe NADPH-dependent sulfite reductase flavoprotein adopts an extended conformation that is unique to this diflavin reductase
要素Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
キーワードFLAVOPROTEIN / sulfite reductase / sulfite reductase flavoprotein / cytochrome p450 reductase / FAD / FMN / electron transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


assimilatory sulfite reductase (NADPH) / sulfite reductase (NADPH) activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase ...Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain / Sulphite reductase [NADPH] flavoprotein, alpha chain, Proteobacteria / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.341 Å
データ登録者Tavolieri, A.M. / Askenasy, I. / Murray, D.T. / Pennington, J.M. / Stroupe, M.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1149763 米国
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2019
タイトル: NADPH-dependent sulfite reductase flavoprotein adopts an extended conformation unique to this diflavin reductase.
著者: Tavolieri, A.M. / Murray, D.T. / Askenasy, I. / Pennington, J.M. / McGarry, L. / Stanley, C.B. / Stroupe, M.E.
履歴
登録2018年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,86811
ポリマ－63,6071
非ポリマー2,26110
水6,251347
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.483, 99.739, 103.533
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component / SiR-FP


分子量: 63607.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: cysJ, A9R57_07045, ACU57_24495, AM266_23140, BHS87_15655, BJJ90_05345, BMT91_11185, BW690_05055, BZL31_00740, C9E25_03405, EL75_0932, EL79_0933, EL80_0936, ERS085365_04603, ERS085416_ ...遺伝子: cysJ, A9R57_07045, ACU57_24495, AM266_23140, BHS87_15655, BJJ90_05345, BMT91_11185, BW690_05055, BZL31_00740, C9E25_03405, EL75_0932, EL79_0933, EL80_0936, ERS085365_04603, ERS085416_04655, ERS139211_04386, ERS150873_02094, GJ11_17940, PGD_04345, RK56_023080
プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LMG194
参照: UniProt: W8SX42, assimilatory sulfite reductase (NADPH)

-
非ポリマー , 5種, 357分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 % / 解説: Bright yellow octahedron crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 1.8 M Ammonium Sulfate, 100 mM Lithium Sulfate, 100 mM CAPS pH 10.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.341→45.947 Å / Num. obs: 27036 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 24.49 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 1.672 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.341→2.38 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / Num. unique obs: 1320 / CC1/2: 0.969 / Rpim(I) all: 0.102 / Rrim(I) all: 0.259 / Χ2: 0.858 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DDG

1ddg


解像度: 2.341→45.947 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 1992 7.38 %
Rwork0.1668 --
obs0.1717 26980 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.341→45.947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4263 0 58 347 4668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074486
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8676121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.11661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052665
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005787
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3409-2.39940.2721340.17271693X-RAY DIFFRACTION96
2.3994-2.46430.24941400.16641731X-RAY DIFFRACTION100
2.4643-2.53680.26091490.17251771X-RAY DIFFRACTION100
2.5368-2.61860.24241290.1731786X-RAY DIFFRACTION100
2.6186-2.71220.29371440.17241756X-RAY DIFFRACTION100
2.7122-2.82080.23921390.17211748X-RAY DIFFRACTION100
2.8208-2.94920.22611430.18111791X-RAY DIFFRACTION100
2.9492-3.10460.26381350.1781771X-RAY DIFFRACTION100
3.1046-3.29910.21641440.17461786X-RAY DIFFRACTION100
3.2991-3.55370.24361470.16221808X-RAY DIFFRACTION100
3.5537-3.91120.2191420.15541770X-RAY DIFFRACTION99
3.9112-4.47670.20111470.14021817X-RAY DIFFRACTION100
4.4767-5.63860.21761460.14911828X-RAY DIFFRACTION100
5.6386-45.95540.23641530.19521932X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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