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- PDB-2woc: Crystal Structure of the dinitrogenase reductase-activating glyco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2woc
タイトルCrystal Structure of the dinitrogenase reductase-activating glycohydrolase (DRAG) from Rhodospirillum rubrum
要素ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / DIMANGANESE / NITROGEN FIXATION / ADP-RIBOSYLGLYCOHYDROLASE / MONO-ADP-RIBOSYLHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase / protein de-ADP-ribosylation / ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase activity / nitrogen fixation / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosyl-dinitrogen reductase hydrolase / ADP-ribosylglycohydrolase fold / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylation/Crystallin J1 / ADP-ribosylglycohydrolase / ADP-ribosylation/Crystallin J1 superfamily / : / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / : / ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] glycohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOSPIRILLUM RUBRUM (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Berthold, C.L. / Wang, H. / Nordlund, S. / Hogbom, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Mechanism of Adp-Ribosylation Removal Revealed by the Structure and Ligand Complexes of the Dimanganese Mono-Adp-Ribosylhydrolase Drag.
著者: Berthold, C.L. / Wang, H. / Nordlund, S. / Hogbom, M.
履歴
登録2009年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
B: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
C: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,64118
ポリマ－96,7343
非ポリマー90715
水6,702372
1
A: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6207
ポリマ－32,2451
非ポリマー3766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6207
ポリマ－32,2451
非ポリマー3766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4014
ポリマ－32,2451
非ポリマー1563
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.771, 47.537, 95.212
Angle α, β, γ (deg.)80.84, 86.56, 85.83
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 3 - 293 / Label seq-ID: 8 - 298

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.408, 0.89, 0.203), (-0.88, -0.323, -0.349), (-0.245, -0.321, 0.915)-30.39517, 57.9845, -20.58209
2given(-0.378, -0.887, -0.265), (0.882, -0.257, -0.395), (0.283, -0.383, 0.88)73.45803, 71.11835, -33.54707

-
要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE / ADP-RIBOSYLGLYCOHYDROLASE / DINITROGENASE REDUCTASE-ACTIVATING GLYCOHYDROLASE


分子量: 32244.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOSPIRILLUM RUBRUM (バクテリア)
株: S1 / プラスミド: PGEX-6P-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR(DE3)
参照: UniProt: P14300, ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase

-
非ポリマー , 5種, 387分子

#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.61 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.127
検出器タイプ: CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→94.07 Å / Num. obs: 35220 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 58.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 13.035 / SU ML: 0.172 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.469 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24016 1780 5.1 %RANDOM
Rwork0.17425 ---
obs0.17757 33434 89.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.495 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å2-1.75 Å20.53 Å2
2--0.32 Å20.26 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6612 0 41 372 7025
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0216796
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1131.9569192
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7845878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.8722.799293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.085151112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.581559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.23524
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.24702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1980.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2671.54421
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.49826834
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.13532679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8554.52354
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1160tight positional0.040.05
2B1160tight positional0.040.05
3C1160tight positional0.040.05
1A1022loose positional0.665
2B1022loose positional0.685
3C1022loose positional0.785
1A1160tight thermal0.060.5
2B1160tight thermal0.070.5
3C1160tight thermal0.060.5
1A1022loose thermal1.0810
2B1022loose thermal1.2710
3C1022loose thermal1.1410
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 85 -
Rwork0.221 1501 -
obs--53.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4659-0.163-0.55511.8443-0.22931.55760.01930.0420.06070.0798-0.00850.0548-0.057-0.0452-0.0107-0.1263-0.0032-0.0098-0.13160.0103-0.15322.901645.99270.3901
21.23310.7229-0.1333.48170.29671.2424-0.04480.00630.0233-0.2317-0.0030.1253-0.0326-0.05810.0479-0.07160.0023-0.0022-0.13030.0141-0.1793-8.165226.772830.1459
32.39961.25950.05992.03660.27142.5018-0.0506-0.00790.2278-0.15280.01740.0952-0.0655-0.06320.0332-0.122-0.00440.0068-0.0820.0119-0.105814.094656.089558.4549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 293
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 293
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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