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万見
- PDB-6eey: Crystal structure of human Scribble PDZ4 R1110G Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6eey
タイトルCrystal structure of human Scribble PDZ4 R1110G Mutant
要素Protein scribble homolog
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PDZ domain / Cell Polarity
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / polarized epithelial cell differentiation ...extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / polarized epithelial cell differentiation / protein localization to adherens junction / myelin sheath abaxonal region / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / post-anal tail morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / activation of GTPase activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / positive regulation of receptor recycling / positive chemotaxis / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / receptor clustering / negative regulation of activated T cell proliferation / CDC42 GTPase cycle / immunological synapse / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of mitotic cell cycle / signaling adaptor activity / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / adherens junction / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / cell migration / presynapse / lamellipodium / cell junction / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / postsynaptic density / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein scribble homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.145 Å
データ登録者Janezic, E.M. / Hsu, P. / Hague, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007750 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM100893 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Scribble co-operatively binds multiple alpha1D-adrenergic receptor C-terminal PDZ ligands.
著者: Janezic, E.M. / Harris, D.A. / Dinh, D. / Lee, K.S. / Stewart, A. / Hinds, T.R. / Hsu, P.L. / Zheng, N. / Hague, C.
履歴
登録2018年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scribble homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9791
ポリマ－9,9791
非ポリマー00
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.286, 40.235, 32.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein scribble homolog / hScrib / Protein LAP4


分子量: 9979.455 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ 4 domain residues 1098-1189 / 変異: R1110G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14160
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 21% PEG 3350, 0.25 M Ammonium Nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→40.23 Å / Num. obs: 20632 / % possible obs: 82.3 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 6.27 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 90869 / Scaling rejects: 145
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. measured allNum. unique obsNet I/σ(I) obs% possible allRmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
1.14-1.17134343.31.9
5.12-40.234.4124628018.992.70.0540.9950.0280.061

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER1.13位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WYT

4wyt


解像度: 1.145→31.958 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 18.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1818 2000 9.7 %
Rwork0.1571 18614 -
obs0.1595 20614 82.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 37.7 Å2 / Biso mean: 9.0999 Å2 / Biso min: 2.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.145→31.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数692 0 0 131 823
Biso mean---16.2 -
残基数----94
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1446-1.17330.051930.153628312
1.1733-1.2050.2156240.143523225615
1.205-1.24050.2049900.160382791751
1.2405-1.28050.17611500.1661397154787
1.2805-1.32630.18831700.159615871757100
1.3263-1.37940.20631720.156616021774100
1.3794-1.44210.17981760.162116341810100
1.4421-1.51820.17231740.155316191793100
1.5182-1.61330.19711720.166316021774100
1.6133-1.73780.19191720.157415931765100
1.7378-1.91270.18951730.161416181791100
1.9127-2.18940.17231740.148516211795100
2.1894-2.75820.17761750.156116251800100
2.7582-31.97010.17411750.15571629180498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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