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- PDB-4wyt: Crystal Structure of Scribble PDZ34 tandem at 2.6 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wyt
タイトルCrystal Structure of Scribble PDZ34 tandem at 2.6 Angstroms
要素Protein scribble homolog
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PDZ tandem
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / cochlear nucleus development / establishment of apical/basal cell polarity / astrocyte cell migration / Scrib-APC-beta-catenin complex / polarized epithelial cell differentiation / synaptic vesicle targeting / epithelial structure maintenance / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane ...establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / cochlear nucleus development / establishment of apical/basal cell polarity / astrocyte cell migration / Scrib-APC-beta-catenin complex / polarized epithelial cell differentiation / synaptic vesicle targeting / epithelial structure maintenance / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / myelin sheath abaxonal region / protein localization to adherens junction / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / extrinsic component of postsynaptic density membrane / positive regulation of receptor recycling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive chemotaxis / receptor clustering / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of activated T cell proliferation / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of mitotic cell cycle / immunological synapse / signaling adaptor activity / adherens junction / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell junction / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / presynapse / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / postsynaptic density / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. ...: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein scribble homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ren, J.Q. / Feng, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
中国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2015
タイトル: Interdomain interface-mediated target recognition by the Scribble PDZ34 supramodule.
著者: Ren, J. / Feng, L. / Bai, Y. / Pei, H. / Yuan, Z. / Feng, W.
履歴
登録2014年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scribble homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2794
ポリマ－22,1721
非ポリマー1063
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.140, 70.850, 92.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & D and chains B & C)

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要素

#1: タンパク質 Protein scribble homolog / hScrib / Protein LAP4


分子量: 22172.270 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ3/PDZ4 tandem (UNP RESIDUES 992-1203) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14160
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 3.0 M sodium chloride, 0.1M Tris-Hcl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→49.483 Å / Num. all: 7301 / Num. obs: 7301 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 40.95 Å2 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.136 / Rsym value: 0.124 / Net I/av σ(I): 4.79 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 44038
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.746.10.5751.1645110560.2550.5753.9100
2.74-2.916.10.3621.760019870.1590.3625.6100
2.91-3.116.10.2113.356619280.0920.2117.3100
3.11-3.366.20.154.652748570.0660.159.4100
3.36-3.686.10.1344.549028060.0590.13411.5100
3.68-4.116.10.108645417470.0470.10813.5100
4.11-4.756.10.0966.839076440.0420.09615.9100
4.75-5.8160.103634075690.0450.10315.7100
5.81-8.225.80.0610.225714420.0270.0616.2100
8.22-46.37550.04114.213232650.020.04115.499

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLM3.3.16data processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TP3

1tp3


解像度: 2.6→43.658 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 339 4.67 %
Rwork0.2256 6924 -
obs0.2283 7263 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.97 Å2 / Biso mean: 47.6748 Å2 / Biso min: 21.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→43.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1460 0 3 62 1525
Biso mean--41.04 44.93 -
残基数----201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021489
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5212021
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.231557
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-3.27560.31121700.285434043574100
3.2756-43.66430.27031690.20133520368999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.82710.24420.67332.4146-0.80491.37030.84071.0134-1.2994-0.1861-1.10160.29570.0985-0.2769-0.01820.27640.1337-0.02230.4528-0.10060.542-2.0297-27.779919.9419
22.31120.2479-0.74281.4358-1.74871.82510.18490.61650.2364-0.11710.08510.2801-0.135-0.51350.06280.39210.06730.02690.40540.06070.3412-11.4252-21.004111.5246
31.604-0.4532-1.41850.0902-1.82242.9183-0.00090.46450.1399-0.20080.07850.21250.2861-0.23380.01270.3111-0.01250.0140.3575-0.02780.3484-10.75-26.224815.7983
42.8575-0.79811.46742.8015-0.73445.35340.07450.19010.0350.0107-0.1956-0.1392-0.06060.4040.00020.25890.0134-0.02610.2971-0.00650.2936-9.4889-12.669-9.83
51.77920.67131.60242.55560.70822.92760.0961-0.03520.06290.3070.11440.4216-0.09180.04270.020.38380.01560.06680.3036-0.02830.3471-15.0587-12.5988-4.9161
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 18 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 60 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 61 through 108 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 109 through 170 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 171 through 203 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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