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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6eaq | |||||||||
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| タイトル | Glycosylated FCGR3B / CD16b in complex with afucosylated IgG1 Fc | |||||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / Glycosylation / Glycoprotein / IgG1 Fc / CD16b / FCGR3b | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報GPI anchor binding / IgG receptor activity / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / immunoglobulin complex / secretory granule membrane / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / immune response ...GPI anchor binding / IgG receptor activity / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / immunoglobulin complex / secretory granule membrane / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / immune response / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å | |||||||||
データ登録者 | Roberts, J.T. / Barb, A.W. | |||||||||
| 資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018タイトル: A single amino acid distorts the Fc gamma receptor IIIb/CD16b structure upon binding immunoglobulin G1 and reduces affinity relative to CD16a. 著者: Roberts, J.T. / Barb, A.W. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6eaq.cif.gz | 264.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6eaq.ent.gz | 210.3 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6eaq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6eaq_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6eaq_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 6eaq_validation.xml.gz | 15 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6eaq_validation.cif.gz | 24.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/6eaq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/6eaq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 5vu0S S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| 単位格子 |
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要素
-抗体 / タンパク質 / 非ポリマー , 3種, 352分子 ABC

| #1: 抗体 | 分子量: 24814.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DOX5#2: タンパク質 | | 分子量: 20046.361 Da / 分子数: 1 / Mutation: N38Q, N64Q, N74Q, N169Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGR3B, CD16B, FCG3, FCGR3, IGFR3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293s lec1(-/-) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75015#6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-糖 , 3種, 4分子
| #3: 多糖 | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
|---|---|
| #4: 多糖 | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
| #5: 多糖 |
-詳細
| Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: pH 6.0 50 mM MES, 8% PEG3350 and 60 mM NaCl |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 80 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 1M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月10日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.22→45.695 Å / Num. obs: 40439 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.974 / Rmerge(I) obs: 0.1769 / Net I/σ(I): 7.01 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.22→2.299 Å / Rmerge(I) obs: 2.41 / Num. unique obs: 3536 / CC1/2: 0.755 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 5vu0 解像度: 2.22→45.695 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.38
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.22→45.695 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
米国, 2件
引用










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