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- PDB-6e7o: Crystal structure of deglycosylated human EPDR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e7o
タイトルCrystal structure of deglycosylated human EPDR1
要素Mammalian ependymin-related protein 1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LolA fold / lysosomal protein / secreted protein / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


myofibroblast contraction / ganglioside GM1 binding / cell-matrix adhesion / lysosomal lumen / phospholipid binding / lysosome / calcium ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ependymin, conserved site / Ependymins signature 1. / Ependymins signature 2. / Ependymin / Ependymin / Ependymins
類似検索 - ドメイン・相同性
Mammalian ependymin-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wei, Y. / Prive, G.G.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of human lysosomal EPDR1 reveal homology with the superfamily of bacterial lipoprotein transporters.
著者: Wei, Y. / Xiong, Z.J. / Li, J. / Zou, C. / Cairo, C.W. / Klassen, J.S. / Prive, G.G.
履歴
登録2018年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Mammalian ependymin-related protein 1
B: Mammalian ependymin-related protein 1
C: Mammalian ependymin-related protein 1
D: Mammalian ependymin-related protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6744
ポリマ－90,6744
非ポリマー00
水00
1
A: Mammalian ependymin-related protein 1
B: Mammalian ependymin-related protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3372
ポリマ－45,3372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16730 Å2
手法PISA
2
C: Mammalian ependymin-related protein 1
D: Mammalian ependymin-related protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3372
ポリマ－45,3372
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area17240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.805, 97.482, 189.469
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Mammalian ependymin-related protein 1 / MERP-1 / Upregulated in colorectal cancer gene 1 protein


分子量: 22668.537 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPDR1, MERP1, UCC1 / プラスミド: PB-T-PAF
詳細 (発現宿主): piggyBac transposase to make stable cell line
細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UM22
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, 30% PEG8000, 4% propanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→61.7 Å / Num. obs: 17638 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.714 / Rsym value: 1.604

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3211)精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→61.687 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2781 813 4.89 %
Rwork0.2546 --
obs0.2557 16628 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→61.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 0 0 5040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8847052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.053084
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054784
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007916
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.1880.33021320.32442566X-RAY DIFFRACTION100
3.188-3.43410.31171260.27662616X-RAY DIFFRACTION100
3.4341-3.77960.29211210.25552616X-RAY DIFFRACTION100
3.7796-4.32640.22611420.22752618X-RAY DIFFRACTION100
4.3264-5.45030.25941550.21942650X-RAY DIFFRACTION100
5.4503-61.69960.29961370.27542749X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25340.7789-1.00160.86940.75753.4044-0.0401-0.0791-0.0803-0.0276-0.227-0.1207-0.69951.20760.11630.9243-0.1197-0.10391.2476-0.06090.92797.672202.883314.0138
23.0828-2.65820.96585.9459-1.06871.4239-0.4101-0.3072-0.22290.28780.72310.55730.1665-0.1306-0.20460.46780.13710.05840.52880.00370.489433.2215225.121735.8028
32.78950.38970.30852.0790.05471.58220.00610.37010.6811-0.1788-0.05160.0498-0.76270.51550.08161.17140.0297-0.09911.03850.00131.0082-12.509219.836118.5024
43.0132-1.382-0.43123.09680.41971.7764-0.7308-0.2605-0.66010.22850.37850.68040.0298-0.12030.02180.57040.33230.17740.69520.15630.743813.4171243.605936.8953
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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