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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6rkf | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of human DASPO | ||||||
Components | D-aspartate oxidase | ||||||
Keywords | FLAVOPROTEIN / D-aspartate oxidase / D-aspartate / oxidase / DASPO / hDASPO / DDO / hDDO Oxidoreductase / FAD | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationD-aspartate oxidase / D-aspartate oxidase activity / D-glutamate oxidase activity / L-aspartate catabolic process / insemination / D-amino acid catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / grooming behavior / regulation of cell communication / hormone metabolic process ...D-aspartate oxidase / D-aspartate oxidase activity / D-glutamate oxidase activity / L-aspartate catabolic process / insemination / D-amino acid catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / grooming behavior / regulation of cell communication / hormone metabolic process / nervous system process / peroxisomal matrix / FAD binding / Peroxisomal protein import / peroxisome / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.219 Å | ||||||
Authors | Chaves-Sanjuan, A. / Nardini, M. | ||||||
Citation | Journal: Faseb J. / Year: 2020Title: Structure and kinetic properties of human d-aspartate oxidase, the enzyme-controlling d-aspartate levels in brain. Authors: Molla, G. / Chaves-Sanjuan, A. / Savinelli, A. / Nardini, M. / Pollegioni, L. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6rkf.cif.gz | 795.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6rkf.ent.gz | 666.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6rkf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6rkf_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6rkf_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | Display | |
| Data in XML | 6rkf_validation.xml.gz | 75.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 6rkf_validation.cif.gz | 100.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/6rkf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/6rkf | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 1daoS S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 6 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 6 molecules ABCDEF
| #1: Protein | Mass: 38714.043 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: C141Y, C143G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DDO / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 196 molecules 








| #2: Chemical | ChemComp-FAD / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.51 % / Description: Rod-shaped yellow crystals |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: evaporation / pH: 8 / Details: 20 mM Tris-HCl pH 8.0, 10 % glycerol, 50 mM NaCl |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 80 K / Ambient temp details: liquid nitrogen cryostream / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.97949 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 8, 2018 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.219→144.29 Å / Num. obs: 23134 / % possible obs: 53.5 % / Observed criterion σ(I): 1.6 / Redundancy: 5.8 % / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 5.9 |
| Reflection shell | Resolution: 3.219→3.66 Å / Redundancy: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 114 / CC1/2: 0.535 / Rpim(I) all: 0.518 / % possible all: 8.7 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1DAO Resolution: 3.219→93.002 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.97
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.219→93.002 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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