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万見
- PDB-6e59: Crystal structure of the human NK1 tachykinin receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+59
タイトルCrystal structure of the human NK1 tachykinin receptor
要素Substance-P receptor, GlgA glycogen synthase, Substance-P receptor chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / G Protein-Coupled Receptor Fusion Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


substance P receptor activity / tachykinin receptor activity / aggressive behavior / Tachykinin receptors bind tachykinins / positive regulation of flagellated sperm motility / positive regulation of uterine smooth muscle contraction / detection of abiotic stimulus / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of lymphocyte proliferation ...substance P receptor activity / tachykinin receptor activity / aggressive behavior / Tachykinin receptors bind tachykinins / positive regulation of flagellated sperm motility / positive regulation of uterine smooth muscle contraction / detection of abiotic stimulus / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / tachykinin receptor signaling pathway / positive regulation of lymphocyte proliferation / operant conditioning / glycogen (starch) synthase activity / sperm head / response to ozone / sperm ejaculation / positive regulation of action potential / response to auditory stimulus / smooth muscle contraction involved in micturition / regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of hormone secretion / positive regulation of blood pressure / positive regulation of vascular permeability / positive regulation of ossification / regulation of smooth muscle cell migration / glycogen biosynthetic process / positive regulation of leukocyte migration / eating behavior / positive regulation of epithelial cell migration / behavioral response to pain / associative learning / angiotensin-mediated drinking behavior / sperm flagellum / long-term memory / response to electrical stimulus / positive regulation of vasoconstriction / sperm midpiece / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of epithelial cell proliferation / response to progesterone / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / response to nicotine / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / response to estradiol / Clathrin-mediated endocytosis / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell body / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (q) signalling events / response to ethanol / inflammatory response / dendrite / cell surface / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neurokinin NK1 receptor / Neurokinin receptor / Glycosyl transferases group 1 / Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferases group 1 / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM ...Neurokinin NK1 receptor / Neurokinin receptor / Glycosyl transferases group 1 / Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferases group 1 / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L76 / Substance-P receptor / Glycogen synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Yin, J. / Clark, L. / Chapman, K. / Shao, Z. / Borek, D. / Xu, Q. / Wang, J. / Rosenbaum, D.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01-NS103939 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM079383 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R21-GM097617 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the human NK1tachykinin receptor.
著者: Yin, J. / Chapman, K. / Clark, L.D. / Shao, Z. / Borek, D. / Xu, Q. / Wang, J. / Rosenbaum, D.M.
履歴
登録2018年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Substance-P receptor, GlgA glycogen synthase, Substance-P receptor chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4502
ポリマ－61,8741
非ポリマー5761
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area24900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.789, 61.975, 142.942
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Substance-P receptor, GlgA glycogen synthase, Substance-P receptor chimera / SPR / NK-1 receptor / NK-1R / Tachykinin receptor 1 / Glycogen synthase


分子量: 61874.176 Da / 分子数: 1
断片: receptor (UNP residues 1-227, 238-346) with intervening glycogen synthase (UNP residues 218-413)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
遺伝子: TACR1, NK1R, TAC1R, PAB2292 / 株: GE5 / Orsay
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P25103, UniProt: Q9V2J8
#2: 化合物 ChemComp-L76 / 1-(4-{[(2R,3S)-2-{(1R)-1-[3,5-bis(trifluoromethyl)phenyl]ethoxy}-3-(4-fluorophenyl)morpholin-4-yl]methyl}-1H-1,2,3-triazol-5-yl)-N,N-dimethylmethanamine / N,N-ジメチル-5-[[(2R,3S)-2-[[(1R)-1-[3,5-ビス(トリフルオロメチル)フェニル]エチル](以下略)


分子量: 575.522 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H28F7N5O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 100 mM sodium citrate, pH 5.4, 30% PEG300, 200 mM potassium nitrate, 2% 2,5-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月18日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→34.44 Å / Num. obs: 11937 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 6.97
反射 シェル解像度: 3.4→3.46 Å / CC1/2: 0.41 / Rpim(I) all: 0.577

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4ZJ8

4zj8


解像度: 3.4→34.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.846 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.756 / SU B: 67.704 / SU ML: 0.498 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.667 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3048 586 4.9 %RANDOM
Rwork0.2483 ---
obs0.2511 11310 79.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 358.24 Å2 / Biso mean: 65.516 Å2 / Biso min: 5.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20 Å20.06 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→34.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3844 0 1572 0 5416
Biso mean--21.39 --
残基数----283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0133992
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0173802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.6455425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5341.5778757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7885478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.66721.333180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.73415670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0231520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2521
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02910
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 15 -
Rwork0.268 263 -
all-278 -
obs--25.02 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.7333 Å / Origin y: 53.053 Å / Origin z: 24.8756 Å
111213212223313233
T0.347 Å20.0211 Å20.0166 Å2-0.0939 Å2-0.0093 Å2--0.0192 Å2
L0.5641 °2-0.0857 °21.3482 °2-1.0467 °2-0.5112 °2--3.4727 °2
S0.0447 Å °0.1291 Å °0.006 Å °0.5774 Å °0.006 Å °0.0512 Å °-0.0236 Å °0.3199 Å °-0.0507 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 227
2X-RAY DIFFRACTION1A1001 - 1196
3X-RAY DIFFRACTION1A238 - 320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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